تِروریسم (به فرانسوی: Terrorisme) که در زبان فارسی از آن با عنوان وحشت‌افکنی،^[۱] هراس‌افکنی، ارعاب‌گری و دهشت‌افکنی نیز نام‌برده شده‌است، به استفاده از خشونت یا تهدید برای دستیابی به اهداف سیاسی، مذهبی، یا ایدئولوژیک گفته می‌شود، تروریسم استفاده غیرقانونی از خشونت یا ارعاب است، به خصوص علیه غیر نظامیان، برای دنبال کردن اهداف سیاسی است. البته، در جهان امروزی، تعریف دقیقی از واژه «تروریسم» در دست نیست.

به عبارت دیگر: به مکتبی گفته می‌شود که اساس روش تحمیل عقاید به دیگران را صرفاً با زورآزمایی، ترور، جنگ، اعمال خشونت‌آمیز، رعب و وحشت، آشوب‌آفرینی، عملیات‌های چریکی، کشتار جمعی، نسل‌کشی، شکنجه و کودتا می‌داند. به فرد، گروه یا دولتی که مکتب تروریسم را پذیرفته باشد و آن را جهت رسیدن به اهداف و آرمان‌هایش به مرحله اِعمال رسانده باشد، تروریست گفته می‌شود.

در روزگار نوین، تروریسم یکی از عوامل اصلی تهدید جامعه به‌شمار می‌رود و طبق قوانین ضد تروریسم در بیشتر کشورهای جهان توسط سیستم قضایی، بزه به حساب می‌آید. همچنین چنانچه در جنگی علیه غیر جنگجویان مانند شهروندان عادی، نیروهای بی‌طرف یا اسیران جنگی به کار گرفته شده باشند جنایت جنگی به حساب می‌آید.^[۲]

.

نقشه جهانی پراکندگی عملیات تروریستی، سال ۲۰۰۸

واژه‌شناسی[ویرایش]

تعریف جهانی[ویرایش]

در جهان امروزی، تعریف دقیقی از واژه «تروریسم» ارائه نشده‌است. زیرا هنوز هیچ تعریفی از تروریسم در سازمان ملل متحد تعریف نشده که مورد توافق همه کشورهای عضو باشد.^[۳]

واژه‌شناسی فارسی[ویرایش]

ترور (به فرانسوی: terreur) در زبان فرانسوی به معنای دهشت و دهشت‌افکنی است. اولین کاربرد واژه ترور در جهان مدرن، مانند بسیاری از مفاهیم نوین ازجمله «پیشرفت و ترقی» از انقلاب فرانسه نشأت می‌گیرد و البته برعکس امروز، بار معنایی مثبت داشته‌است.^[۴] در لغت‌نامه دهخدا آمده‌است: «ترور مأخوذ از terreur و به معنای قتل سیاسی به وسیله اسلحه در فارسی متداول شده‌است و تازیان معاصر إهراق را به‌جای ترور به کار می‌برند؛ و این کلمه در فرانسه به معنای وحشت و خوف آمده و حکومت ترور هم اصول حکومت انقلابی است که پس از سقوط ژیروندن‌ها (از ۳۱ مه ۱۹۷۳ تا ۱۹۷۴ میلادی) در فرانسه مستقر شد و اعدام‌های سیاسی فراوانی را متضمّن بود.»

پراکندگی حملات تروریستی در جهان از ۱۹۷۰ تا ۲۰۱۵، نارنجی: ۱۹۷۰ تا ۱۹۹۹، قرمز ۲۰۰۰ تا ۲۰۱۷

تفاوت ترور و تروریسم[ویرایش]

ستمگر کشی و دیگر شکل‌های ترور هر چند معمولاً در چارچوبی از وحشت‌گرایی (تروریسم) انجام می‌شوند، اما میان تروریسم و ترور تفاوت‌های مهمی وجود دارد.^[۵]

مفهوم واژه ترور یک منبع مهم ابهام‌زایی در مورد ماهیت ترور است. واژه ترور (اعدام انقلابی) گاه برای مشروعیت بخشیدن به اقدامات تروریست‌ها استفاده می‌شود. برخی پژوهشگران همچون دیوید راپوپورت و ایویانسکی نظریه امروزین ترور را برگرفته از نظریه ستمگر کشی می‌دانند. امروزه گرایشی برای گنجاندن قتل سیاسی در چارچوب تروریسم پدید آمده و از سوی دیگر بسیاری از گروه‌های وحشت نیز از تاکتیک قتل سیاسی استفاده می‌کنند.^[۶] آشکارترین تمایز ترور و تروریسم این است که هدف یک قاتل سیاسی یک شخصیت معین است و اسلحه برای از میان بردن او استفاده می‌شود، اما هدف یک اقدام تروریستی، گروهی است.^[۷]

راپوپورت برای تمایز قتل سیاسی از عمل تروریستی روش بدیعی را ارائه می‌دهد که در آن به جای «نفس اقدام» به «معنای اقدام» توجه می‌شود. او تروریسم را یک فرایند و قتل سیاسی را یک رویداد می‌داند؛ «قاتل سیاسی انسانی را نابود می‌کند که (به عقیده او) یک نظام را به فساد کشانده‌است. اما تروریست نظامی را نابود می‌کند که پیشتر هر کسی را که در خود جای می‌داده به فساد کشانده‌است. قتل سیاسی یک حادثه، یک کار گذرا و یک رویداد است ولی تروریسم یک فرایند و یک روش زندگی است».^[۸]

پرواز شماره ۱۷۵ یونایتد ایرلاینز که در پی حملات ۱۱ سپتامبر ۲۰۰۱ در نیویورک به برج جنوبی مرکز تجارت جهانی در برخورد کرد

ترور سیاسی[ویرایش]

در سیاست به کارهای خشونت‌آمیز و غیرقانونی حکومت‌ها برای سرکوبی مخالفان خود و ترساندن آنها ترور دولتی می‌گویند و نیز کردار گروه‌های مبارزی که برای رسیدن به هدف‌های سیاسی خود دست به کارهای خشونت‌آمیز و هراس‌انگیز می‌زنند، تروریزم نامیده می‌شود. حملاتی مانند اقدام تروریست‌ها در منهدم کردن برج‌های دوقلوی سازمان تجارت جهانی در ۱۱ سپتامبر ۲۰۰۱ عملیاتی تروریستی به‌شمار می‌رود.

تروریسم دولتی[ویرایش]

واژه تروریسم دولتی واژه‌ای جنجال‌برانگیز است. تروریسم دولتی اصطلاحی است که برای دخالت دولت یا دولت‌هایی در امور داخلی یا خارجی دولتی دیگر که به وسیله اجرا یا مشارکت در عملیات تروریستی یا حمایت از عملیات نظامی برای زوال، تضعیف و براندازی دولت مذکور یا کل دستگاه حاکمه آن کشور انجام می‌شود.

در مقاله «تروریسم‌ دولتی: پندار یا واقعیت؟!» نویسنده به بررسی تعاریف موجود از تروریسم دولتی پرداخته شده است. هری هندرسون میان تروریسم دولتی و پشتیبانی دولت از تروریسم تمایز قائل شده است. به نظر وی تروریسم دولتی؛ استفاده از ترور و تهدید به وسیله حکومت علیه شهروندان خود می باشد. در مقابل، پشتیبانی دولت از تروریسم؛ حمایت (از طریق آموزش، سلاح، پول یا اعطای پناهگاه) به عنوان ابزاری برای پیشبرد سیاست خارجی دولت است. هندرسون تأکید میکند که تعداد قربانیان تروریسم دولتی در سراسر قرن بیستم در آلمان، شوروی سابق، چین و دیگر کشورها بسیار بیشتر از همة تلفاتی بود که به وسیله آنچه عموماً تروریسم گروهی (غیردولتی) نامیده میشود، ایجاد گردید. سیندی کمبس و مارتین اسلن در دانشنامه تروریسم به تعریف واژگان تروریسم دولتی، مبادرت نموده و میان این سه مفهوم و دولت حامی تروریسم دولت پشتیبانِ تروریسم تمایز قائل شده اند. از فحوای تعاریف ارائه شده چنین برمیآید که به نظر آنان، تروریسم دولتی به مواردی اشاره دارد که در آن، یک دولت، خود مرتکب اقدامات تروریستی میگردد. در مقابل، دولت پشتیبان تروریسم به واسطة دخالت گستردۀ دولت در فعالیتهای تروریستی، گاه به صورت مستقیم، از طریق هدایت و کنترل فعالیتهای گروهها تعریف شده است. دولت حامی تروریسم هم به عنوان دولتی تعریف شده که به گروههای تروریستی کمک میکند و یا گروههای تروریستی را که سطوح متفاوتی از عدم وابستگی را دارند، تحریک و ترغیب میکند. در هر دو شیوه اخیر، دولت از گروههای تروریستی برای پیشبرد اهداف خود در کشورهای دیگر بهره میگیرد. (نواب محمدی ده چشمه, تروریسم‌ دولتی؛ پندار یا واقعیت؟!, مجله پژوهشهای حقوقی, شماره ۳۶, زمستان ۱۳۹۷)

اما شاید‌ کاملترین و جامعترین تعریفی که میتوان ارائه داد، این است که “تروریسم دولتی؛ استفادۀ آگاهانه از خشونت یا تهدید به استفاده از چنین خشونتی به وسیله کارگزاران یک دولت یا افراد منصوب از جانب آن علیه افراد یا گروههایی است که با هدف تهدید یا ارعاب مخاطب عام تر قربانی میشوند؛” بنابراین قربانیان مستقیم، اهداف اصلی نیستند، بلکه ابزاری برای تهدید مخاطبان گسترده تری هستند که از طریق پیام آن خشونت تهدید میشوند. هدف از خشونت اعمال شده دستیابی به مقاصد سیاسی یا سیاسی ـ اقتصادی (برخلاف اهداف مجرمانه) است. (نواب محمدی ده چشمه, تروریسم‌ دولتی؛ پندار یا واقعیت؟!, مجله پژوهشهای حقوقی, شماره ۳۶, زمستان ۱۳۹۷)

کمک‌های مادی و معنوی (مثل حمایت سیاسی) به گروه‌های مخالف و مشارکت در عملیاتی چون بمب‌گذاری، مینگذاری بنادر و سواحل، آدم‌ربایی، هواپیماربایی و ترور مقام‌های عالی مملکتی، نمونه‌هایی از تروریسم دولتی هستند.

برایان جنکینس از خبرنگاران مشهور در موضوع تروریسم، تروریسم دولتی را «جنگ از طریق قائم مقام» تعریف می‌کند. وی می‌گوید: «این کشورها (پیروان تروریسم دولتی) بر محدودیت‌های جنگ‌های متعارف واقف‌اند؛ بنابراین ترجیح می‌دهند از امکانات سازمان‌های تروریستی، که خود راساً آنها را ایجاد کرده‌اند یا تغذیه مالی آنها را بر عهده دارند، برای تهدید دشمن یا اخلال در ثبات سیاسی و اقتصادی آن کشور یا ایجاد بی‌ثباتی سیاسی و اقتصادی در آن مملکت بهره گیرند». جنکینس معتقد است که این شکل از تروریسم به سرمایه‌گذاری بسیار کمتری نسبت به یک جنگ متعارف نیاز دارد، دشمن را از پای می‌اندازد و می‌توان ارتباط با تروریست‌ها را به‌طور کلی منکر شد.

حملات ۱۳۹۶ تهران به ساختمان مجلس شورای اسلامی

تفاوت تروریسم دولتی و غیردولتی[ویرایش]

تفاوت عمده تروریسم دولتی و تروریسم غیردولتی در مجری آن است. بدین معنی که مجری و طراح اعمال تروریستی غیردولتی افراد، گروه‌ها و احزاب اند، و مجری و طراحی اعمال تروریستی دولتی، یک دولت یا چند دولت خاص هستند.

علاوه بر این دخالت دولت یا دولت‌ها در اعمال تروریستی دو گونه‌است:

1. به صورت مستقیم؛ یعنی خود دولت اعمال تروریستی را علیه دولت دیگر انجام می‌دهد.
2. به صورت غیرمستقیم؛ یعنی به وسیله فرستادن کمک‌های مادی مانند اسلحه، مهمات و وسایل پیشرفته نظامی در اختیار گروه‌های مخالف دولت مذکور قرار داده شود یا از گروه‌های مزبور حمایت سیاسی یا اقتصادی یا تبلیغاتی شود.

به اعتقاد مؤلفان کتاب فرهنگ اصطلاحات سیاسی و استراتژیک، سه مقوله را باید از تروریسم دولتی استثنا نمود و غیردولتی تلقی کرد:^{[نیازمند منبع]}

1. گروه‌های آزادی‌بخش ملی
2. گروه‌های انقلابی
3. گروه‌های قومی یا مذهبی

عملیات تروریستی تیموتی مک وی باعث نابودی ساختمان فدرال اوکلاهوما سیتی گردید.

آمارهای جهانی[ویرایش]

یافته‌های گزارش «شاخص جهانی تروریسم» نشان می‌دهد که ۱۰ هزار حمله تروریستی در سال ۲۰۱۳ انجام شده که نسبت به سال ۲۰۱۲، ۴۴ درصد بیشتر شده‌است. این گزارش که توسط مؤسسه اقتصاد و صلح تهیه شده می‌گوید که در سال ۲۰۱۳ حدود ۱۸ هزار نفر در اثر حملات تروریستی جان خود را از دست داده‌اند که هشتاد درصد (۱۴ هزار و ۷۲۲ نفر) آنها در کشورهای عراق، سوریه، افغانستان، پاکستان و نیجریه قربانی شده‌اند. بنا بر این گزارش، عراق با ۶ هزار و ۳۶۲ قربانی (بیش از یک‌سوم کل کشته‌ها)، بزرگ‌ترین قربانی حملات تروریستی بوده و گروه‌های داعش، القاعده، بوکو حرام و طالبان مسئول بیشترین کشتارها بوده‌اند. جنگ داخلی سوریه که از سال ۲۰۱۱ شروع شد، بیشترین تأثیر را در افزایش حملات تروریستی داشته‌است.^[۹]

ایران[ویرایش]

در فهرست کشورهایی که بیشترین آسیب را از تروریسم دیده‌اند، ایران پس از بریتانیا و پیش از یونان و ایالات متحده آمریکا در رده ۲۸ام قرار دارد. ایران همچنین جزو ۱۳ کشوری است که بنابراین گزارش در کنار کشورهایی مثل مکزیک و اسرائیل در معرض خطر افزایش حملات تروریستی است.^[۹]

آمریکا[ویرایش]

بنابر گزارش نهاد محاسب دولت آمریکا (جی‌ای‌او) از ۱۱ سپتامبر ۲۰۰۱ تا ابتدای سال ۲۰۱۷ راست‌گرایان افراطی که شامل طیف گسترده‌ای از گروه‌های سیاسی و اجتماعی در آمریکا است مسئول ۷۳ درصد از حملات تروریستی مرگبار در خاک آمریکا بوده‌است که در بیشتر موارد مسلمانان، سیاهپوستان و اقلیت‌های نژادی هدف این حملات بوده‌اند.^[۱۰]

جستارهای وابسته[ویرایش]

• ترور
• کو کلاکس کلان
• تروریسم یهودی
• تروریسم اسلامی در اروپا
• فهرست حملات تروریستی اسلام‌گرایان
• تروریسم اسلامی
• تروریسم مسیحی
• ایران و پرونده‌های تروریسم دولتی

الکساندر فلمینگ
زادهٔ	۶ اوت ۱۸۸۱ دارول، ایرشر شرقی، اسکاتلند
درگذشت	۱۱ مارس ۱۹۵۵ (۷۳ سال) لندن، انگلستان
ملیت	بریتانیایی
محل تحصیل	کالج سلطنتی لندن
شناخته‌شده برای	کاشف پنی‌سیلین و لیزوزیم
جایزه(ها)	همکار انجمن سلطنتی (۱۹۴۳) نشان شوالیه (۱۹۴۴) جایزه کامرون برای درمان دانشگاه ادینبورگ (۱۹۴۵) جایزه نوبل فیزیولوژی و پزشکی (۱۹۴۵)
پیشینه علمی
شاخه(ها)	باکتری‌شناسی، ایمنی‌شناسی
محل کار	موسسه رویال پلی تکنیک مدرسه پزشکی بیمارستان سنت مری امپریال کالج لندن
امضاء

الکساندر فلمینگ (به انگلیسی: Sir Alexander Fleming) پزشک و میکروبیولوژیست اسکاتلندی است. او بیشتر بخاطر کشف آنزیم لیزوزیم در ۱۹۲۳ و اولین آنتی بیوتیک مؤثر جهان بنزیل پنی‌سیلین از کپک پنسیلیون روبنس در ۱۹۲۸ شناخته شده است. او در سال ۱۹۴۵ به همراه هاوارد فلری و ارنست چین موفق به دریافت جایزه نوبل فیزیولوژی و پزشکی شد.^[۱] فلمینگ مقالات بسیاری در زمینه باکتری شناسی، ایمنی شناسی و شیمی درمانی نوشته است.

فلمینگ به پاس موفقیتهای علمیش در سال ۱۹۴۴ به نشان شوالیه مفتخر شد. در ۱۹۹۹ به عنوان یکی از ۱۰۰ شخصیت برجسته قرن بیستم در مجله تایمز و در نظر سنجی تلویزیونی بی‌بی‌سی به عنوان یکی از ۱۰۰ بریتانیایی بزرگ انتخاب شد. او همچنین در نظر سنجی که توسط کانال تلویزیونی اس تی وی برگزار شد به عنوان سومین اسکاتلندی بزرگ پشت سر ویلیام والاس و رابرات برنز قرار گرفت.

زندگی نامه[ویرایش]

الکساندر فلمینگ در سال ۱۸۸۱ در دارول اسکاتلند زاده شد. وی از مدرسهٔ پزشکی بیمارستان سنت مری لندن فارغ‌التحصیل شد و پس از پایان تحصیلات به تحقیق و بررسی در زمینهٔ ایمنی‌شناسی و مصونیت‌ها پرداخت. سپس به عنوان پزشک نظامی در جنگ جهانی اول زخم‌های عفونی را مورد مطالعه قرار داد و متوجه شد که اغلب مواد ضدعفونی‌کننده خیلی بیش از آنکه میکروبها را از پای درآورند سلول‌های بدن را از بین می‌برند. به این ترتیب فلمینگ به ضرورت وجود ماده‌ای که بتواند بدون آسیب زدن به سلول‌های سالم باکتری را از بین ببرد، پی برد.

پس از جنگ فلمینگ به بیمارستان سنت مری بازگشت و به کار تحقیق خود مشغول شد. در سال ۱۹۲۲ ماده‌ای را کشف کرد که آن را «لیزوزیم» نامید. لیزوزیم، آنزیمی است که در بدن انسان تولید می‌شود و در ترکیبات مخاط و اشک وجود دارد، به سلول‌های بدن آسیب نمی‌رساند. این ماده اگرچه برخی از میکروب‌ها را از بین می‌برد ولی در برابر میکرب‌های خاصّی که به انسان آسیب می‌رساند بی‌اثر است. این کشف با وجود جالب بودن از اهمیت چندانی برخوردار نبود.

در ۲۸ سپتامبر سال ۱۹۲۸ فلمینگ کشف بزرگ خود را به انجام رساند.^[۲] یکی از ظروف حاوی کشت باکتری «استافیلوکوک» در معرض هوا قرار گرفت که در نتیجه برخی قسمت‌های آن از کپک پوشیده شده. فلمینگ متوجه شد در آن قسمت‌هایی که در نتیجه برخی قسمت‌هایی که کپک نفوذ کرده‌است باکتری به کلّی از بین رفته‌اند. او به این نتیجه رسید ماده‌ای که کپک تولید می‌کند پادزهر باکتری استافیلوکوک است. وی توانست نشان دهد که ماده مزبور از رشد بسیاری از انواع باکتری مضر برای انسان جلوگیری می‌کند. این ماده که فلمینگ آن را به خاطر عامل تولیدکنندهٔ آن (پنی‌سیلیوم نوتانیوم) پنی سیلین نامید، برای انسان و حیوان زیان‌آور نبود. حاصل کار فلمینگ در سال ۱۹۲۹ منتشر شد؛ ولی توجه چندانی را جلب نکرد. فلمینگ دریافته بود که پنی‌سیلین استفاده‌های پزشکی بسیار مهمی می‌تواند داشته‌باشد. امّا به هرحال او نتوانست تکنیکی را برای تصفیه و پالایش پنی‌سیلین ارائه کند و این داروی اعجاب‌انگیز تا ده سال بعد بدون استفاده باقی ماند.

سرانجام در اواخر دهه ۱۹۳۰ دو محقق انگلیسی هاوارد فلری و ارنست چین به مقاله فلمینگ برخوردند. آن‌ها تجربه فلمینگ را تکرار کرده و ماده حاصله را روی حیوانات آزمایشگاهی تجربه کردند در سال ۱۹۴۱ پنی‌سیلین روی نمونه‌هایی از بیماران به کار برده شد. این آزمایش‌ها نشان داد که داروی جدید به شکلی حیرت‌انگیز مؤثر و کارا می‌باشد.

هنگام دریافت جایزه نوبل از گوستاو پنجم سوئد

با ترغیب دولت‌های آمریکا و انگلیس شرکت‌های داروسازی وارد فعالیت در این زمینه شده و سریعاً روش‌هایی را برای تولید مقادیر زیاد پنی‌سیلین ابداع کردند. در آغاز پنی‌سیلین انحصاراً برای استفاده مصدومان جنگی نگهداری می‌شد ولی تا سال ۱۹۴۴ برای معالجه غیرنظامی‌ها در انگلیس و آمریکا در دسترس همگان قرار گرفت. با پایان جنگ جهانی دوم در سال ۱۹۴۵ استفاده از پنی‌سیلین در سراسر جهان معمول شد.

کشف پنی‌سیلین انگیزه‌ای برای جستجو و تحقیق برای یافتن سایر آنتی‌بیوتیک شد و آن تحقیقات منجر به کشف بسیاری از «داروهای معجزه‌گر» دیگر گردید. با وجود این پنی‌سیلین همچنان به عنوان پر مصرف‌ترین آنتی‌بیوتیک باقی ماند.

فلمینگ در سال ۱۹۴۳

یکی از دلایل ادامه تفوّق پنی‌سیلین آن است که این دارو علیه طیف وسیعی از موجودات ذره‌بینی آسیب‌رسان مؤثر است. از این دارو در درمان سفلیس، سوزاک، تب سرخ، دیفتری و همچنین برخی اشکال آرتریت، بُرُنشیت، مننژیت، مسمومیت خون، می‌شود. یکی دیگر از امتیازات پنی‌سیلین استعمال بی‌ضرر مقادیر زیاد آن است. یک دُز ۵۰۰۰۰ واحدی پنی‌سیلین برای درمان برخی عفونت‌ها مؤثر است. امّا تزریق یکصد میلیون واحد پنی‌سیلین در روز بدون هیچ گونه مخاطره و عوارض جنبی تجویز می‌شود. البته برخی افراد نسبت به پنی‌سیلین حساسیت داردند ولی این دارو برای بیشتر مردم سلامتی و توانایی را به ارمغان می‌آورد.

فلمینگ بر روی یک تمبر فاروئی

از آنجا که پنی‌سیلین تاکنون جان میلیون‌ها نفر را نجات داده و مطمئناً در آینده جان افراد بیشتری را نجات خواهد داد تنها معدود افرادی اهمیت کشف پنی‌سیلین را زیر سؤال برده‌اند. البته جایگاه واقعی و دقیق فلمینگ در این فهرست بستگی به این امر دارد که برای فلوری و چاین چه اعتباری قائل شویم اما کشف اصلی حاصل تحقیقات فلمینگ است.

فلمینگ پس از ازدواج صاحب یک فرزند شد. در سال ۱۹۴۵ جایزه نوبل در پزشکی به‌طور مشترک به او و فلوری و چاین داده شد. فلمینگ در سال ۱۹۵۵ درگذشت.

سال‌های آغازین[ویرایش]

الکساندر فلمینگ در ۶ اوت ۱۸۸۱ در مزرعه لوکفیلد در نزدیکی دارول، در ایرشایر اسکاتلند متولد شد، سومین فرزند از چهار فرزند کشاورز هیو فلمینگ (۱۸۱۶–۱۸۸۸) و گریس استرلینگ مورتون (۱۸۴۸–۱۹۲۸)، دختر کشاورز همسایه بود. هیو فلمینگ از ازدواج اول خود چهار فرزند زنده مانده داشت. او هنگام ازدواج دوم با گریس ۵۹ ساله بود و در سن هفت سالگی الکساندر درگذشت.^[۳]

فلمینگ به مدرسه لودون مور و مدرسه دارول رفت و پیش از انتقال به لندن، بورسیه دو ساله آکادمی کیلمارنوک را دریافت کرد و در آنجا در مؤسسه پلی تکنیک سلطنتی شرکت کرد.^[۴] الکساندر فلمینگ بیست ساله پس از چهار سال کار در یک دفتر حمل و نقل، مقداری پول از عموی خود، جان فلمینگ به ارث برد. برادر بزرگتر او، تام، قبلاً پزشک بود و به او پیشنهاد کرد که باید همان کار را دنبال کند، و بنابراین در سال ۱۹۰۳، الکساندر کوچکتر در مدرسه پزشکی بیمارستان سنت مری در پدینگتون ثبت نام کرد. وی در سال ۱۹۰۶ با مدرک لیسانس پزشکی از مدرسه با با رتبه ممتاز فارغ‌التحصیل شد.^[۳]

فلمینگ، که از سال ۱۹۰۰^[۵][۶][۷] تا ۱۹۱۴ در هنگ داوطلب اسکاتلندی لندن بود،^[۸] که عضوی از باشگاه تفنگداران در دانشکده پزشکی بوده‌است. کاپیتان باشگاه، که مایل به حفظ فلمینگ در تیم بود، به او پیشنهاد کرد که به بخش تحقیقات در سنت ماری بپیوندد، جایی که او به عنوان دستیار متخصص باکتری سر آلمروت رایت، پیشگام در واکسن درمانی و ایمونولوژی شد. در سال ۱۹۰۸، وی مدرک لیسانس را با مدال طلا در باکتری‌شناسی به دست آورد و تا سال ۱۹۱۴ در سنت ماری مدرس شد. ستوان در سال ۱۹۱۴ به عنوان فرمانده و در سال ۱۹۱۷ به درجه کاپیتانی ارتقا یافت، فلمینگ در طول جنگ جهانی اول در سپاه پزشکی ارتش سلطنتی خدمت می‌کرد، و در اعزام‌ها شرکت کرد. او و بسیاری از همکارانش در بیمارستان‌های نبرد در جبهه غربی فرانسه کار می‌کردند. در سال ۱۹۱۸ به بیمارستان سنت ماری بازگشت و در آنجا در سال ۱۹۲۸ به عنوان استاد باکتری‌شناسی دانشگاه لندن انتخاب شد. در سال ۱۹۵۱ به مدت سه سال به عنوان رئیس دانشگاه ادینبورگ انتخاب شد.^[۳]

تحقیقات[ویرایش]

در طول جنگ جهانی اول، فلمینگ شاهد کشته شدن بسیاری از سربازان بر اثر سپتیسمی ناشی از زخم‌های آلوده بود. ضد عفونی کننده‌ها، که در آن زمان برای درمان زخم‌های آلوده استفاده می‌شد، اغلب آسیب‌ها را بدتر می‌کند.^[۹] فلمینگ در مقاله ای که برای مجله پزشکی The Lancet در طول جنگ جهانی اول ارسال کرد، یک آزمایش مبتکرانه را توصیف کرد، که در نتیجه مهارت خود در دمیدن شیشه، قادر به انجام آن بود، و در آن توضیح داد که چرا داروهای ضد عفونی کننده بیش از عفونت سربازان را می‌کشند. ضد عفونی کننده‌ها به خوبی روی سطح کار می‌کردند، اما زخم‌های عمیق تمایل به پناه دادن باکتری‌های بی هوازی از ماده ضدعفونی کننده داشتند، و به نظر می‌رسد ضد عفونی کننده‌ها مواد مفید تولید شده را که از بیماران محافظت می‌کند، حداقل از بین می‌برد و همچنین باکتری‌ها را از بین می‌برد، و هیچ کاری برای از بین بردن باکتریهایی که از دسترس خارج شده‌اند انجام نداد.^[۱۰] سر آلمروت رایت از یافته‌های فلمینگ به شدت حمایت کرد، اما با وجود این، بیشتر پزشکان ارتش در طول جنگ به استفاده از داروهای ضد عفونی کننده حتی در مواردی که این وضعیت بیماران را بدتر می‌کرد، ادامه دادند.^[۳]

در بیمارستان سنت مری، فلمینگ تحقیقات خود را در مورد مواد ضد باکتری ادامه داد. وی با آزمایش ترشحات بینی از یک بیمار مبتلا به سرماخوردگی شدید، در سال ۱۹۲۲ دریافت که مخاط بینی اثر مهاری بر رشد باکتری دارد.^[۱۱] این اولین کشف ثبت شده لیزوزیم بود، آنزیمی که در بسیاری از ترشحات از جمله اشک، بزاق، پوست، مو و ناخن و همچنین مخاط وجود دارد. اگرچه وی توانست مقدار بیشتری لیزوزیم از سفیده تخم مرغ بدست آورد، آنزیم فقط در برابر تعداد کمی از باکتریهای بی‌ضرر مؤثر بود و بنابراین پتانسیل درمانی کمی داشت.^[۹]

کشف اتفاقی[ویرایش]

تا سال ۱۹۲۷، فلمینگ در حال بررسی خصوصیات استافیلوکوک بود. او قبلاً از کارهای قبلی خود کاملاً شناخته شده بود و به عنوان یک محقق درخشان شهرت پیدا کرده بود. در سال ۱۹۲۸، وی پس از کار جوزف وارویک بیگر، کشف کرد که استافیلوکوکوس اورئوس تحت شرایط طبیعی رشد می‌کند، که کشف کرد این باکتری می‌تواند به انواع مختلف (سویه‌ها) رشد کند.^[۱۳] در ۳ سپتامبر ۱۹۲۸، فلمینگ به آزمایشگاه خود بازگشت و تعطیلات را با خانواده اش در سافولک گذراند. وی قبل از عزیمت برای تعطیلات، استافیلوکوک‌ها را در بشقابهای کشت تلقیح کرد و آنها را روی نیمکت گوشه ای از آزمایشگاه خود رها کرد.^[۱۴] در بازگشت، فلمینگ متوجه شد که یک ظرف کشت به یک قارچ آلوده شده‌است و کلنی‌های استافیلوکوکی که بلافاصله قارچ را احاطه کرده‌اند از بین رفته‌اند، در حالی که کلنی‌های استافیلوکوکی دورتر نیز طبیعی بودند، که معروف است «این خنده دار است».^[۱۵] فلمینگ ظرف کشت آلوده را به دستیار سابق خود مرلین پرایس نشان داد، که به او یادآوری کرد، «لیزوزیم را اینگونه کشف کردی.»^[۱۶] او گمان کرد که این ماده P. chrysogenum است، اما یکی از همکارانش چارلز جی لا توش آن را به عنوان P. rubrum تشخیص داد. (بعداً به عنوان P. notatum اصلاح شد و سپس رسماً به عنوان P. chrysogenum پذیرفته شد؛ اما سرانجام در سال ۲۰۱۱ به عنوان P. rubens حل شد)^[۱۷][۱۸] آزمایشگاهی که فلمینگ در آن پنی سیلین را کشف و آزمایش کرده‌است، موزه آزمایشگاه الکساندر فلمینگ در بیمارستان سنت مری، پدینگتون.

افسانه‌ها و شایعات[ویرایش]

داستان مشهور^[۱۹] از پرداخت پدر وینستون چرچیل برای تحصیلات فلمینگ پس از اینکه پدر فلمینگ وینستون جوان را از مرگ نجات داد، نادرست است. طبق بیوگرافیِ پنی سیلین من: الکساندر فلمینگ و انقلاب آنتی‌بیوتیکی توسط کوین براون، الکساندر فلمینگ، در نامه ای^[۲۰] به دوست و همکارش آندره گراتیا،^[۲۱] این را به عنوان “یک افسانه شگفت‌انگیز” توصیف کرد. وی همچنین در جریان جنگ جهانی دوم خود وینستون چرچیل را نجات نداد. وقتی چرچیل در کارتاژ در تونس در سال ۱۹۴۳ بیمار شد، چرچیل توسط لرد موران با استفاده از سولفونامید نجات یافت، زیرا دیلی تلگراف و مورینگ پست در ۲۱ دسامبر ۱۹۴۳ نوشتند که توسط پنی سیلین نجات یافته‌است. وی با داروی جدید سولفونامید Sulphapyridine، که در آن زمان تحت کد تحقیق M&B 693 شناخته می‌شد، نجات یافت و توسط May & Baker Ltd , Dagenham , Essex – یکی از شرکت‌های تابعه گروه فرانسوی Rhône-Poulenc کشف و تولید شد. در پخش رادیویی بعدی، چرچیل از داروی جدید با عنوان “تحسین‌برانگیز” یاد کرد.^[۲۲] بسیار محتمل است که اطلاعات صحیح در مورد سولفونامید به روزنامه‌ها نرسیده باشد، زیرا از آنجا که ماده ضد باکتری اصلی سولفونامید، Prontosil، توسط آزمایشگاه بایر آلمان کشف شده بود، و چون انگلیس در آن زمان در جنگ با آلمان بود، فکر می‌کردم با پیوند دادن درمان چرچیل با کشف انگلیسی، پنی سیلین، می‌خواستند روحیه انگلیس را بالا ببرند.

ریکتزیا
Rickettsia rickettsii
آرایه‌شناسی
حوزه:	باکتری
شاخه:	پروتئوباکتریا
رده:	آلفاپروتئوباکتریا
راسته:	Rickettsiales
تیره:	Rickettsiaceae
سرده:	Rickettsia da Rocha-Lima, 1916
Species
Rickettsia aeschlimannii[۱] Rickettsia africae[۲] Rickettsia akari[۳] Rickettsia asiatica[۴] Rickettsia australis[۳] Rickettsia canadensis[۳][۵] Rickettsia conorii[۳] Rickettsia cooleyi[۶] Rickettsia felis[۷] Rickettsia heilongjiangensis Rickettsia helvetica Rickettsia honei Rickettsia hulinii Rickettsia japonica Rickettsia massiliae Rickettsia montanensis Rickettsia parkeri[۳] Rickettsia peacockii تیفوس اپیدمیک[۳] Rickettsia rhipicephali Rickettsia rickettsii[۳] Rickettsia sibirica[۳] Rickettsia slovaca Rickettsia tamurae Rickettsia typhi[۳] etc.

ریکتزیا یا (به انگلیسی: Rickettsia) سرده‌ای از باکتری‌های گرم منفی است. یکی از باکتری‌های این سرده عامل بیماری تیفوس است. این گروه اصولاً باکتری داخل سلولی هستند.

بیماریزایی[ویرایش]

این باکتریها گرم منفی، غیرمتحرک، بدون قدرت اسپورسازی، دارای شکلهای مختلف (پلئومورفیک) از کوکسی تا استوانه‌ای هستند.

به طور کلی سه نوع تیفوس داریم: تیفوس اپیدمیک یا شپشی، عامل بیماری تیفوس اپیدمیک ریکتزیا پرووازکی (Rickettsia prowazekii) می‌باشد و شایعترین نوع تیفوس است. تیفوس آندمیک یا تیفوس ککی یا تیفوس موشی که عامل آن ریکتزیا تیفی است. نوع سوم تیفوس کنه‌ای (Queensland tick typhus) که عامل بیماریزا (R.australis) است. عامل بیماری تب خندق ریکتزیا کوئینتانا (Rickettsia quintana) است.

جستارهای وابسته[ویرایش]

• نایسریا
• تیفوس

کلامیدیا
کلامیدیا، Chlamydia
آرایه‌شناسی
شاخه:	کلامیدیه
رده:	کلامیدیه
راسته:	Chlamydiales
تیره:	Chlamydiaceae
سرده:	کلامیدیا

خانواده کلامیدیا (Chlamydia) هرچند گونه‌ای باکتری هستند ولی به دلیل کامل نبودن اندامکها لزوماً یک انگل داخل سلولی می‌باشند. معروفترین گونه در این خانواده کلامیدیا تراکوماتیس است. کلامیدیا تراکوماتیس عامل کلامیدیا تراکوماتیس (عفونت کلامیدیایی دستگاه تناسلی) و تراخم است. با شیوع پنجاه میلیون مورد آلودگی در سال، کلامیدیا تراکوماتیس شایعترین عفونت باکتریایی منتقله از راه تماس جنسی می‌باشد.

سایر گونه‌های کلامیدیا مانند کلامیدیا سوئیس (Chlamydia suis) و کلامیدیا موریداروم (Chlamydia muridarum) هستند.

کلامیدیا تراکوماتیس[ویرایش]

کِلامیدیا تِراکوماتیس، باکتری گرم منفی و داخل سلولی اجباری است که در سرده (جنس) کلامیدیا قرار گرفته‌است.^[۱] اجسام انکلوزیون کلامیدیا تراکوماتیس، اولین بار در سال ۱۹۴۲ توصیف شدند. فیفان تانگ در سال ۱۹۵۷ برای اولین بار این باکتری را در کیسه زرده تخم مرغ کشت داد.

کلامیدیا تراکوماتیس دارای سه سرووار (سروتیپ) است:

• سرووارهای Ab، B، Ba یا C که موجب بیماری تراخم می‌شوند.
• سرووارهای D تا K که در اورتریت، عفونت‌های التهابی لگن، بارداری نابجا، ‍پنومونی و ورم ملتحمه در نوزادان نقش دارد.
• سرووارهای L1، L2 وL3 که در بیماری لمفوگرانولوم ونروم (به لاتین: lymphogranuloma venereum، به طور مخفف LGV) نقش دارد.^[۲]

جستارهای وابسته[ویرایش]

• کلامیدیا تراکوماتیس
• تراخم
• لنفوگرانولوما ونروم

تتراسایکلین

سامانه‌شناسی نام (آیوپاک)
(4S,6S,12aS)-4-(dimethylamino)-1,4,4a,5,5a,6,11,12a-octahydro-3,6,10,12,12a-pentahydroxy-6-methyl-1,11-dioxonaphthacene-2-carboxamide OR (4S,6S,12aS)-4-(dimethylamino)-3,6,10,12,12a-pentahydroxy-6-methyl-1,11-dioxo-1,4,4a,5,5a,6,11,12a-octahydrotetracene-2-carboxamide
داده‌های بالینی
نام تجاری	Sumycin
AHFS/دانشنامه دراگز	monograph
مدلاین پلاس	a682098
Licence data	US FDA:link
رده بارداری	D(US)
تجویز	خوراکی، موضعی (چشمی و پوستی), تزریق عضلانی و داخل وریدی
داده‌های فارماکوکینتیکی
فراهمی زیستی	60-80% oral, while fasting <40% intramuscular
متابولیسم	Not metabolised
نیمه‌عمر	6-11 hours
دفع	Fecal and renal
شناسه
شماره سی‌ای‌اس	60–54–8  64-75-5 (hydrochloride)
کد ATC	A01AB13 D06AA04 (WHO)‎ J01AA07 (WHO)‎ S01AA09 (WHO)‎ S02AA08 (WHO)‎ S03AA02 (WHO)‎ QG01AA90 QG51AA02 QJ51AA07
پاب‌کم	CID 643969
بانک‌دارو	DB00759
کم‌اسپایدر	10257122
UNII	F8VB5M810T
KEGG	D00201
ChEBI	CHEBI:۲۷۹۰۲
ChEMBL	CHEMBL1440
داده‌های شیمی
فرمول	C22H24N2O۸
وزن مولکولی	444.435 g/mol
SMILES	eMolecules & PubChem
گسترش InChI
(what is this?)  (verify)

تتراسایکلین (به انگلیسی: TETRACYCLINE)

رده درمان

اشکال دارویی: کپسول، پماد

تتراسایکلین[ویرایش]

تتراسایکلین‌ها خانواده‌ای از آنتی بیوتیکهای باکتریو استاتیک هستند که در مقابل باکتری‌های گوناگون گرم منفی و گرم مثبت، مایکو پلاسماها، کلامیدیاها و ریکتزیاها فعال می‌باشند. تتراسیکلین برای درمان آکنه نیز استفاده می‌شود. همچنین به دلیل جذب آن توسط استخوان از آن به عنوان نشانگر در بررسی‌های رشد استخوان‌ها در بیوپسی‌های انسانی استفاده می‌شود. این داروها با اتصال به ریبوزوم از پروتئین سازی جلوگیری می‌کنند. تتراسایکلین‌های گوناگون (مانند داکسی سایکلین، مینوسایکلین، اکسی تتراسایکلین و…) فعالیت ضد میکروبی مشابه ولی خواص فارماکولوژیک متفاوت دارند.

ساختار[ویرایش]

همان‌طور که از نام تتراسیکلین‌ها بر می‌آید، این داروها شامل چهار حلقه سیکلیک با سه گروه R مختلف می‌باشند.

موارد مصرف[ویرایش]

این دارو در درمان برونشیت مزمن، و بیماریهای عفونی نظیر عفونتهای ناشی از بروسلا، کلامیدیا، مایکوپلاسما، ریکتزیا و نیز در درمان آکنه ولگاریس و افوزیون پلورال ناشی از سیروز یا بیماری‌های بدخیم مصرف می‌شود.

از این دارو در زمان شیوع طاعون در هند در سال ۱۹۹۴ استفاده شد.^[۱]

دگرگشت دارو در بدن[ویرایش]

۷۵ درصد دارو از راه خوراکی جذب می‌شود که این مقدار درحضور غذا کاهش می‌یابد. غلظت سرمی دارو ۳–۲ روز پس از مصرف به حد درمانی می‌رسد. پس از جذب بخوبی دراغلب بافتها و مایعات بدن منتشر می‌شود. دفع دارو عمدتاً کلیوی است، اما از راه صفرا نیز دفع می‌شود. نیمه عمر دارو ۱۱–۶ ساعت است که در بیماران آنوریک ممکن است تا ۱۰۰ ساعت نیز افزایش یابد.

عوارض جانبی[ویرایش]

تهوع، استفراغ، اسهال، عفونت ثانویه ناشی از میکروارگانیسم‌های مقاوم و به ندرت واکنش‌های آلرژیک با مصرف این دارو گزارش شده‌است. سردرد و اختلالات بینایی ممکن است نشانه افزایش فشار داخل جمجمه باشند. همچنین درد، قرمزی، تورم و سایر علایم تحریک با مصرف موضعی این دارو گزارش شده‌است.

عموماً سمیت تتراسایکلین‌ها کم است، اما از بین بردن فلور طبیعی دستگاه گوارش است می‌تواند منجر به اسهال شود و رشد بیش از حد قارچها و باکتریهای مقاوم به دارو را باعث می‌شود. اشکال دوم قهوه‌ای و زرد شدن دندان‌های جنین و کودکان کم سن و سال است که ناشی از رسوب دارو بر روی دندان‌های در حال رشد است. تتراسایکلین‌ها باعث دفع شدید یون کلسیم می‌شوند، به همین دلیل مصرف خانواده تتراسایکلین‌ها (مثل:داکسی سایکلین، اکسی تتراسایکلین، مینوسایکلین و…)درزنان باردار و کودکان زیر هشت سال ممنوع است.

جستارهای وابسته[ویرایش]

داکسی سایکلین

پادزیست یا آنتی‌بیوتیک (به فرانسوی: Antibiotique) به صورت کلی فراورده یا ماده‌ای است که از یک میکروارگانیسم تولید یا از آن گرفته می‌شود و میکروارگانیسم‌های دیگر را از میان می‌برد یا مانع رشد آن‌ها می‌شود. آنتی‌بیوتیک یک زیست‌کش است. اما در کاربرد معمول‌تر این تعریف شامل گونه‌های صناعی آنتی‌بیوتیک‌ها همچون سولفونامیدها و کینولون‌ها می‌شود. گونه‌های مختلف آنتی‌بیوتیک‌ها از لحاظ ویژگی‌های شیمیایی، فیزیکی، داروشناسی، دامنه ضدمیکروبی و سازوکار کارکرد با هم متفاوت هستند.^[۱]

آنتی‌بیوتیک‌های با دامنه وسیع، آن‌هایی هستند که دربرابر گونه‌های مختلف میکروارگانیسم‌ها فعال می‌باشند. مانند تتراسایکلین که دربرابر بسیاری از باکتری‌های گرم مثبت، کلامیدیا، مایکوپلاسما و ریکتزیاها مؤثر است. آنتی‌بیوتیک‌های با دامنه محدود، آن‌هایی هستند که تنها دربرابر یک گیگاارگانیسم یا دامنه بسیار محدودی از ترا ارگانیسم فعال می‌باشند؛ مانند وانکومایسین که بیشتر دربرابر کوکسی‌های گرم مثبت مانند استافیلوکوک‌ها و انتروکوک‌ها مورد استفاده قرار می‌گیرد.

اطلاعات اولیه[ویرایش]

آنتی‌بیوتیک‌ها مواد شیمیایی هستند که از دو راه طبیعی و ساختگی به دست می‌آیند. آنتی‌بیوتیک‌های طبیعی از میکروارگانیسم‌هایی مانند قارچ‌ها و باکتری‌ها گرفته می‌شوند. آنتی‌بیوتیک‌ها به دو گروه عمدهٔ آنتی‌بیوتیک‌های باکتریوسید، که باعث کشتن سلول بیماری‌زا می‌شوند و باکتریواستاتیک، که باعث توقف رشد سلول بیماری‌زا می‌شوند طبقه‌بندی می‌شوند.

تاریخچه[ویرایش]

مدت‌ها پیش از کشف پنی‌سیلین بشر آموخته بود به‌طور تجربی برخی مواد خام را به عنوان عامل ضدمیکروب به‌کار گیرد. ۶۰۰–۵۰۰ سال پیش از میلاد، چینی‌ها شیره کپک زده لوبیای شور را برای درمان عفونت‌ها به‌کار می‌بردند. اصطلاح آنتی‌بیوز (Antibiosis) نخستین بار در سال ۱۸۸۹ به‌وسیله ویلمین برای توجیه ماهیت رقابتی جوامع زیست‌شناختی که در آن تنها قوی‌ترین و اصلح‌ترین زنده می‌ماند به‌کار برده شد و چند سال بعد این اصطلاح برای آنتاگونیسم میکروارگانیسم‌ها نیز مورد استفاده قرار گرفت.

کشف نخستین ماده آنتی‌بیوتیک به سال ۱۹۲۸ توسط الکساندر فلمینگ صورت گرفت، او به‌طور اتفاقی متوجه اثر ضدباکتریایی ماده مترشحه توسط قارچ پنی‌سیلیوم نوتاتوم شد. هاوارد فلوری Howard Florey این ماده را تخلیص کرد و با تجویز آن موفق به درمان عفونت‌ها به روش سیستمیک شد. پس از این یافته دانشمندان مواد طبیعی دیگری را هم به عنوان آنتی‌بیوتیک به دست آوردند شامل تتراسایکلین، استرپتومایسین و سفالوسپورین‌ها. پس از شناسایی ساختار این مواد توسط شیمیدان‌ها، با ایجاد تغییرات در آن‌ها گونه‌های صناعی آنتی‌بیوتیک‌ها تولید شدند. در نهایت گونه‌های جدید کاملاً صناعی آنتی‌بیوتیک‌ها با اثر بخشی بیشتر و ثبات شیمیایی بیشتر نیز تولید شدند.^[۲]

گونه‌های آنتی‌بیوتیک‌ها و سازوکار اثر[ویرایش]

بحث اصلی: فهرست آنتی‌بیوتیکها

جلوگیری از ساخت دیواره سلولی باکتری[ویرایش]

شامل گروه بتالاکتام‌ها (پنی سیلین‌ها ، سفالوسپورین‌ها ، کارباپنم‌ها (مانند ایمی پنم) ، باسیتراسین ، آزترئونام و ونکومایسین) می‌شود.

جلوگیری کننده از اثر آنزیم بتالاکتاماز[ویرایش]

این آنزیم توسط برخی باکتری‌ها تولید شده و حلقه بتالاکتام آنتی باکتری‌ها را تخریب می‌کند.

این آنتی بیوتیک‌ها شامل کلاولانیک اسید ، سولباکتام ، تازوباکتام و آویباکتام می‌شود.

تغییر در عملکرد غشاء سلولی[ویرایش]

این دسته با ایجاد تغییراتی در غشاء سلولی باعث افزایش نفوذپذیری و در نتیجه تخریب غشاء می‌شوند. شامل: دترژانتهایی همچون پلی‌میکسین، عوامل ضد قارچ پلی‌ان (نیستاتین و آمفوتریسین بی) و داپتومایسین.

مهار پروتئین سازی[ویرایش]

مهار سنتز پروتئین از دو مسیر ممکن می‌شود:

الف) از طریق محدود کردن بخش 30s ریبوزوم : شامل دسته ی آمینوگلیکوزیدها (مانند جنتامایسین) و دسته ی تتراسایکلین‌ها می‌شود.

ب) از طریق محدود کردن بخش 50s ریبوزوم: شامل دسته ی ماکرولیدها ، دسته ی لینکوزامیدها ، کلرامفنیکل ، کلیندامایسین ، لینزولید و استرپتوگرامین می‌شود.

جلوگیری از سنتز DNA[ویرایش]

شامل دسته ی فلوروکینولون‌ها و مترونیدازول می‌شود.

جلوگیری از سنتز RNA[ویرایش]

شامل ریفامپین می‌شود.

جلوگیری از سنتز فولیک اسید[ویرایش]

شامل دسته ی سولفونامید‌ها و تری متوپریم می‌شود.

جلوگیری از سنتز مایکولیکاسید[ویرایش]

شامل ایزونیازید می‌شود.

منابع و اختصاصات برخی از آنتی‌بیوتیک‌های متداول[ویرایش]

ویژگی‌های آنتی‌بیوتیک موفق برای درمان بیماری‌ها[ویرایش]

یک آنتی‌بیوتیک وقتی می‌تواند برای درمان بیماری‌ها با موفقیت به‌کار رود که دارای ویژگی‌های زیر باشد.

روی عامل بیماری اثر داشته باشد بدون اینکه آثار جانبی سمی قابل توجهی ایجاد نماید.

باید به حد کافی پایدار باشد به‌طوری‌که بتوان آن را از محیط کشت جدا نمود و برای مدت معقولی ذخیره کرد بدون اینکه اثرش کاهش یابد.

سرعت دتوکسیفیکاسیون (سم زدایی) و دفع دارو از بدن به گونه‌ای باشد که غلظت کافی را برای مدت معینی در خون نگاه داشته و احتیاجی به دوزهای مکرر نباشد.

دفع دارو به حد کافی سریع و کامل باشد و پس از قطع مصرف دارو به‌طور کامل دفع گردد.{منبع}

مقاومت علیه آنتی‌بیوتیک‌ها[ویرایش]

مقاومت به آنتی‌بیوتیک یعنی میکروب‌های بیماری‌زا که برای مبارزه با آنان آنتی‌بیوتیک استفاده می‌شوند، با جهش ژنی نسبت به این داروها مقاومت پیدا کنند و نسل‌های جدیدی به وجود بیایند که نتوان با آن‌ها مبارزه کرد. از مهم‌ترین عوامل این پدیده، مصرف خودسرانه یا بیش از حد آنتی‌بیوتیک‌ها است.^[۳][۴] این پدیده کل جامعه انسانی را به خطر می‌اندازد بطوری‌که خطر آن را به تروریسم تشبیه کرده‌اند.^[۵]

در هر یک میلیون تقسیم سلولی یک جهش یافته را می‌توان یافت که به یک آنتی‌بیوتیک مقاوم باشد. هر گاه این جهش در بیمار تحت درمان با آنتی‌بیوتیک رخ دهد، جهش یافته قدرت زنده ماندن بیشتر از سایر میکروارگانیسم‌های میزبان را دارا بوده و در مدت کوتاهی تعداد آن‌ها افزایش می‌یابد و از این رو درمان با همان آنتی‌بیوتیک نتیجه مطلوبی بدست نمی‌دهد؛ و باید آنتی‌بیوتیک دیگری جایگزین آن شود.^[۶][۷][۸]

چشم‌انداز[ویرایش]

آنتی‌بیوتیک‌ها از شایعترین داروهای مورد استفاده نابجا هستند. نتیجه کاربرد وسیع آنتی‌بیوتیک‌ها به وجود آمدن عوامل بیماری‌زای مقاوم بوده که خود نیاز به تولید همیشگی گونه‌های جدیدتر آنتی‌بیوتیک‌ها را ایجاد کرده. متأسفانه سرعت توسعه داروهای جدیدتر کاهش قابل توجهی یافته‌است؛ لذا لازم است درآینده از تجویز غیرضروری این داروها توسط پزشکان پرهیز شود. این تجویزها که به‌طور گسترده و معمولاً توسط درخواست شدید بیماران و کمبود وقت پزشکان در اقدامات تشخیصی صورت می‌گیرد لازم است به سمت تجویز محتاطانه و دقیق آنتی‌بیوتیک‌ها پیش برود.^[۱] مطابق آمارهای وزارت بهداشت ایران، مصرف آنتی‌بیوتیک در کشور روند بالایی یافته به‌طوری‌که در بیش از نیمی از نسخه‌های پزشکی که تجویز می‌شود حداقل یک آنتی‌بیوتیک وجود دارد.^[۹]

برخی متخصصان عوارض دیگری را نیز برای استفاده بیش از حد آنتی‌بیوتیک‌ها بر می‌شمرند. آن‌ها اعتقاد دارند که مصرف آنتی‌بیوتیک‌ها به عنوان یکی از دلایل معضل چاقی بشر است.^[۱۰]

پانویس[ویرایش]

^*[۱]واژه‌های مصوب فرهنگستان زبان و ادب فارسی

جستارهای وابسته[ویرایش]

تتراسایکلین‌ها

مقاومت آنتی بیوتیکی

آمینوگلیکوزیدها

آنتی بیوتیک های گسترده اثر

هورمون ماده‌ای شیمیایی (پروتئینی و استروئیدی) است که به مقدار بسیار کم از غدد درون ریز بدن ترشح می‌شود و به صورت اندام هدف روی سلول‌های خاصی تأثیر می‌گذارد و عمل یا اعمال را تنظیم می‌کند. مقدار هورمون‌ها توسط ارتباطات پیچیده اعضای دستگاه درون‌ریز با هم و با دستگاه عصبی تنظیم می‌شود. از آنجایی که هیپوفیز (غده زیر مغزی) بر روی فعالیت تمامی غدد نظارت دارد و خود هیپوفیز توسط هیپوتالاموس کنترل می‌گردد میزان ترشحات هورمون‌ها تنظیم می‌شود و اینگونه دستگاه عصبی با دستگاه هورمونی ارتباط پیدا می‌کنند.

اندام هدف[ویرایش]

اندام هدف عبارت است از مجموعه خاصی از سلول‌های حساس به یک هورمون. (به عبارت دیگر هورمون‌های ترشح شده فقط فعالیت آن سلول را کنترل می‌کند.)

طبقه‌بندی هورمون‌ها[ویرایش]

Endocrine glands in the human head and neck and their hormones

به روش‌های مختلفی می‌توان هورمونها را تقسیم‌بندی کرد بر اساس ساختار، اندام تولیدکننده یا محل ترشح

• بر اساس ساختار مولکولی در بدن انسان چهار نوع کلی هورمون وجود دارد: هورمون‌های استروییدی مانند هورمونهای جنسی، آمینو اسیدی، هورمونهایی که از اسیدهای چرب مشتق می‌شوند و هورمون‌های پپتیدی. گیرنده‌های هورمون‌های آمینو اسیدی در روی سلول‌های هدف قرار دارد و گیرنده‌های هورمون‌های استروییدی در سطح سلول قرار دارند.
• بر اساس اندام تولیدکننده هورمون در بدن انسان مانند: هورمونهای هیپوفیزی، هورمونهای تیروئیدی، هورمونهای غده فوق کلیوی، هورمونهای جنسی و …
• بر اساس محل ترشح: غدد درونریز مانند هیپوفیز، هیپوتالاموس و تیروئید فوق کلیه، معده دوازدهه (ابتدای روده باریک) اپی فیز، کبد تخمدان‌ها در زنان، غدد برون ریز مانند غدد بزاقی، اشکی و پستان (درزنان) و پانکراس و کبد و بیضه‌ها (در مردان).

هورمون‌های استروییدی[ویرایش]

این هورمون‌ها دارای هسته‌ای هستند که از کلسترول مشتق می‌شوند. هورمون‌های قشر فوق کلیه (کورتیزول و آلدوسترون)، هورمون‌های تخمدان‌ها (استروژن و پروژسترون)، هورمون بیضه‌ها تستوسترون و هورمون جفت استروژن و پروژسترون به‌طور کلی هورمون‌های غدد تولید مثل و متابولیت‌های فعال ویتامین D جزو این دسته‌اند.

هورمون‌های پپتیدی[ویرایش]

هورمون‌هایی که بین سه تا ۱۹۹ آمینو اسید دارند در این گروه قرار می‌گیرند مثل هورمون رشد، انسولین، هورمون ضد ادراری. این هورمون‌ها می‌توانند پپتید ساده باشند مانند انسولین یا گلیکوپپتید مانند FSH و LH

هورمون‌هایی که فقط از یک اسیدآمینه (مشتقات اسیدآمینه تیروزین) تشکیل یافته‌اند که شامل هورمون‌های تیروییدی و کتکول آمینها می‌باشند برخی از قسمت مرکزی غده فوق کلیوی ترشح می‌شوند. کاتکول آمین‌ها عبارتند از دوپامین، آدرنالین و نورآدرنالین.

هورمون‌های پروستانوئیدی[ویرایش]

این گروه تحت عنوان پروستاگلاندین‌ها شناخته می‌شوند و از اسیدهای چرب غیراشباع ساخته می‌شوند. در برخی تقسیم‌بندی‌ها این گروه را از هورمون‌ها مجزا می‌نمایند.

تعدادی از هورمون‌ها[ویرایش]

معروفترین هورمون‌های بدن عبارتند از هورمون کاهنده قند خون(انسولین)، هورمون افزاینده قند خون(گلوکاگون)، هورمون رشد (سوماتوتروپین)، هورمون‌های تیروئید، پاراتورمون، کلسی تونین، کورتیزول، هورمون‌های جنسی (مانند تستوسترون، استروژن و پروژسترون) رنین، آلدوسترون، آنژیوتانسین، هورمون ضد ادراری، اکسی توسین، پرولاکتین و…

گیرنده‌های هورمون‌ها[ویرایش]

اولین مرحله برای شروع اثر هورمون، اتصال به گیرنده‌های اختصاصی در سلول هدف است. سلول‌هایی که چنین گیرنده‌هایی ندارند به هورمون پاسخ نمی‌دهند به همین دلیل است که هورمون‌ها اختصاصی عمل می‌کنند. گیرنده‌های هورمون‌ها در غشاء سلول هدف، در سیتوپلاسم یا در هسته قرار دارند. پس از اتصال هورمون به گیرنده خود، معمولاً زنجیره‌ای از واکنش‌ها درسلول آغاز می‌شود که هر مرحله آن، از مرحله قبلی قوی تر است. در نتیجه مقدار بسیار کمی از هورمون می‌تواند تأثیر بسزایی در سلول‌های متعدد داشته باشد.

موقعیت انواع گیرنده‌های هورمونی عبارت است از:

گیرنده در سطح یا غشاء سلولی: این نوع گیرنده‌ها مخصوص هورمون‌های پپتیدی و کاتکول آمین‌ها هستند.

گیرنده در داخل سیتوپلاسم: گیرنده‌های مربوط به هورمون‌های استروئیدی اغلب در سیتوپلاسم قرار دارند.

گیرنده در داخل هسته: گیرنده‌های مربوط به هورمون‌های تیروئید در هسته قرار دارند.

البته این را هم باید بدانیم که تعداد گیرنده‌ها و نیز حساسیت آن‌ها به هورمون نیز بسیار مهم است. برخی از هورمون‌ها موجب افزایش و برخی سبب کاهش تعداد گیرنده می‌شوند.

غلظت خونی[ویرایش]

اکثر هورمون‌ها در مقادیر بسیار کم ترشح می‌شوند لذا غلظت هورمون‌ها در خون از یک پیکوگرم در میلی لیتر تا چند میکروگرم در میلی لیتر متغیر است.

بعضی از هورمون‌ها به صورت موضعی اثر می‌کنند ولی مهمترین راه انتقال هورمون‌های درونریز وقتیکه اندام هدف از محل ترشح فاصله دارد گردش خون است. حمل و نقل هورمون‌ها در خون به دو صورت محلول در آب و اتصال به پروتئین‌های خون می‌باشد. هورمون‌های پپتیدی و کاتکول آمین‌ها به راحتی در آب حل شده و به محل هدف خود منتقل می‌شوند؛ ولی هورمون‌های استروئیدی و تیروئیدی در حالت متصل به پروتئین‌های پلاسما در خون جابه‌جا می‌شوند.

غلظت یک هورمون در خون، به سرعت ترشح هورمون به خون و سرعت برداشت هورمون از خون (پاک سازی) وابسته است. گاه برداشت، هم توسط اندام هدف و هم توسط اندام‌های تصفیه‌کننده مانند کبد و کلیه صورت می‌گیرد.

تنظیم ترشح[ویرایش]

از این که یک محرک هورمون را آزاد می‌کند، شرایط یا فراورده‌های حاصل از هورمون ادامه آزادسازی آن را مهار می‌کنند. یعنی هورمون با ایجاد یک اثر منفی (فیدبک منفی) از ترشح بیش از حد هورمون یا فعالیت بیش از حد بافت هدف پیشگیری می‌کند.

در اغلب موارد میزان فعالیت بافت هدف تعیین‌کننده تنظیم هورمون است؛ بنابراین زمانی که فعالیت بافت هدف از یک سطح مناسب بیشتر شود، پیام فیدبکی را به غده درون ریز می‌فرستد تا ترشح هورمون را کاهش دهد. مثلاً کاهش سطح کلسیم خون موجب ترشح هورمون پاراتیروئید و افزایش آن موجب کاهش ترشح این هورمون می‌شود. گاه این پیام فیدبکی دو مرحله‌ای است مثلاً افزایش هورمون تیروئید موجب اثر بر هورمون هیپوتالاموس (هورمون آزادکننده تیروتروپین) و اثر نهایی بر هیپوفیز (هورمون TSH) می‌شود.

در برخی مواقع نیز تأثیر بیولوژیک هورمون به افزایش ترشح هورمون می‌انجامد که به نام فیدبک مثبت موسوم است مثلاً تأثیر جسم زرد بر ترشح پروژسترون.

نشانه‌های عدم تعادل هورمونی در بدن خانم‌ها[ویرایش]

• عدم تعادل هورمون‌ها موجب عصبانیت، افسردگی و تغییر حالات می‌شود، خانم‌ها پیش از قاعدگی و در دوران قاعدگی این حالات را تجربه می‌کنند و ممکن است سطح استروژن پایین باشد.
• علت مشکلات خواب قبل از دورهٔ ماهیانه چیست؟ به علت سطح بالای پروژسترون است این تغیرات هورمونی باعث اختلال خواب می‌شود.
• کورتیزول، هورمون استرس موجب اختلال سیستم گوارشی می‌شود. نفخ شکم، درد، نامنظم کار کردن شکم می‌تواند از علائم استرس باشد.
• برخی از خانم‌ها وقتی عدم تعادل هورمون دارند تعرق زیادی را تجربه می‌کنند چون هورمون‌ها دمای بدن را تنظیم می‌کنند.
• سر دردها در دوران قاعدگی یکی از نشانه‌های عدم تعادل هورمون‌ها است، اگر سر درد به دلیل عدم تعادل هورمون‌ها باشد در صورت به تعادل رسیدن هورمون سردرد تسکین می‌یابد.
• احساس خستگی بدون دلیل خاص، نشانه عدم تعادل هورمون تیرویید به نام تیروکسین است.
• اگر گیجی و حواس‌پرتی را قبل از دوره ماهیانه تجربه می‌کنید به دلیل نوسان هورمان‌ها است.
• برخی اوقات جوش و آکنه قبل از دوره ماهیانه به دلیل عدم تعادل هورمون‌ها است.
• هورمون اشتها را کنترل می‌کند. هورمون گرلین و لیپتین مسئول گرسنگی هستند و احساس گرسنگی در نتیجهٔ عدم تعادل هورمون‌ها است.
• تعرق شبانه که در طول قاعدگی اتفاق می‌افتد و باعث بی‌خوابی و افسردگی می‌شود نیز به علت عدم تعادل هورمون‌ها است و در برخی خانم‌ها تغییرات هورمون منجر به آویزانی سینه‌ها می‌شود.
• وقتی استروژن بالا باشد ممکن است خشکی واژن و درد یا خارش را داشته باشد اما سطح پایین استروژن روی محرک‌های جنسی تأثیر می‌گذارد.^[۱]

هیپوفیز
Located at the base of the brain, the pituitary gland is protected by a bony structure called the sella turcica of the sphenoid bone.
Median sagittal through the hypophysis of an adult monkey. Semidiagrammatic.
جزئیات
ساخته از	neural and oral ectoderm, including Rathke’s pouch
سرخرگ	superior hypophyseal artery, infundibular artery, prechiasmal artery, inferior hypophyseal artery, capsular artery, artery of the inferior cavernous sinus[۱]
شناسه‌ها
لاتین	hypophysis, glandula pituitaria
MeSH	D010902
شناسه نورولکس	birnlex_1353
TA98	A11.1.00.001
TA2	3853
FMA	13889

غدهٔ زیرمغزی^[۲] یا هیپوفیز (به انگلیسی: Pituitary gland) این غده در بخش تحتانی مغز قرار دارد و یکی از پیچیده‌ترین غدد دربدن به شمار می‌آید. برخی از هورمون‌های غدهٔ هیپوفیز فعالیت بعضی از غدد درون ریز بدن را تنظیم می‌کنند.

هیپوفیز شامل سه بخش هیپوفیز پیشین، هیپوفیز میانی و هیپوفیز پسین است.^[۳]

کالبدشناسی[ویرایش]

غدهٔ زیرمغزی غدهٔ کوچکی است در زیرِ مغز و درون حفره استخوان پروانه‌ای که ۰٫۵ تا ۱٫۵ گرم وزن دارد. از نظر جنینی دارای منشأ دوگانهٔ عصبی و برون‌پوستی (اکتودرمی) است. این غده شامل دو قسمت است: پَی‌زیرمغزی، نوروهیپوفیز یا زیرمغزی عصبی که در ارتباط با بطن سوم مغزی است و زیرمغزی غده‌ای یا آدنوهیپوفیز.

عملکرد هیپوفیز[ویرایش]

هیپوفیز از سه لوب پسین (خلفی) و پیشین (قدامی) و میانی تشکیل شده‌است که خود تحت اثر هیپوتالاموس قرار دارد.

در پدیده تولید مثل، چند سطح کنترل هورمونی وجود دارد که هیپوفیز سطح دوم کنترل هورمونی است. بخش پیشین این غده تحت تأثیر هورمون رها کننده که از هیپوتالاموس رها می‌شود و همچنین در پاسخ به غلظت هورمون‌های جنسی موجود در خون دو نوع هورمون LH,FSH را ترشح می‌کند.

نقش هیپوفیز میانی در انسان مشخص نشده‌است. اما در برخی مهره‌داران وظیفه ترشح هورمونی به نام هورمون محرک ملانوسیت (MSH) را بر عهده دارد که در تغییر رنگ جانور نقش دارد. به‌طور مثال این هورمون باعث می‌شود راسوها در فصل زمستان رنگ تیره و در فصل تابستان رنگ روشن داشته باشند. رنگیزه ملانین در مو و همچنین در سلول‌های ملانوسیت پوست از آمینواسید تیروزین ساخته می‌شود. زمانی که ملانین در سلول‌های ملانوسیت در یک نقطه تجمع می‌یابند رنگ سلول و در نتیجه رنگ پوست روشن است.MSH موجب پخش ملانین در درون سلول می‌شود و بدین ترتیب باعث تیره شدن پوست می‌گردد. در این جانوران ملاتونین ترشح شده از غده صنوبری نقش مخالف داشته و باعث تجمع ملانین در درون سلواهای ملانوسیت شده و باعث رنگ روشن پوست می‌شود هورمون‌های مترشحه از هیپوفیز قدامی شامل:

هورمون رشد (GH)، هورمون محرک تیروئیدی (TSH)، هورمون لوتئینه کننده (LH)، هورمون محرک فولیکولی (FSH)، هورمون آدرنوکورتیکوتروپین (ACTH) که به همراه هورمون بتا لیپوپروتئین B-LPH ترشح می‌شود و پرولاکتین (Prolactin)

هیپوفیز پسین هیچ هورمونی نمی‌سازد. هورمون‌های بخش خلفی هیپوفیز در یاخته‌های عصبی هیپوتالاموس تولید می‌شود و از طریق آکسون‌ها به هیپوفیز پیشین منتقل شده تا در آنجا ذخیره و ترشح شوند. هورمون‌های مترشحه از هیپوفیز خلفی شامل:

اکسی توسین (Oxytocin)، وازوپرسین (Vasopressin)

وازوپرسین: Vasopressin هورمون وازوپرسین یا آنتی دیورتیک هورمون یا ADH هورمون ضد ادراربوده که در واقع سبب احتباس ادرار در کلیه می‌شود اما در حالت جزئی‌تر سبب افزایش نفوذپذیری لوله جمع‌کننده ادرار می‌گردد. این هورمون خود دارای سه گیرنده است: V1a/V1b/V۲ گیرنده‌های V1a, V1b هر دو به واسطه فسفاتیدیل اینوزیتول باعث افزایش ترشح Ca۲+ شده و در کل کلسیم داخل سلولی را افزایش می‌دهد. گیرنده V۲ به واسطه Gs اثر می‌کند و باعث فعال شدن CAMP می‌گردد.

اکسی توسین: این هورمون عملکردهای مختلفی دارد از جمله: در خروج شیر از نوک پستان‌ها، در انقباضات رحمی، در تسهیل ورود اسپرم به رحم همچنین میزان این هورمون در اثر تحریک اندام‌های جنسی افزایش می‌یابد.

هورمون‌های هیپوفیزیوتروپیک[ویرایش]

به هورمون‌هایی که توسط هیپوتالاموس ترشح و بر هیپوفیز اثر کرده و سبب افزایش ترشح هورمون‌های هیپوفیز قدامی می‌شوند هیپوفیزیوتروپیک گویند مانند LHRH,PIH, Somatostatin,CRH,TRH,GIH,GRH,GnRH

GnRH: هورمون آزادکننده گنادوتروپین‌ها که خود سبب ترشح هورمون‌های LH, FSH می‌گردد.

GIH,GRH: هورمون‌های آزادکننده و مهارکننده هورمون رشد.

CRH: هورمون آزادکننده کورتیکوتروپین که سبب ترشح ACTH, B-LPHمی‌گردد و خود دارای دو گیرنده hCRH-R۱،hCRH-R۲ است.

PIH: هورمون مهارکننده پرولاکتین

اختلالات ترشح[ویرایش]

اختلالات این غده با توجه به گسترده بودن هورمون‌هایش موجب بیماری‌های مختلفی می‌شود، مثلاً افزایش هورمون رشد در کودکی موجب ژیگانتیسم، در بزرگسالی موجب آکرومگالی، کمبود هورمون رشد در کودکی موجب کوتولگی (نانیسم) می‌شود. افزایش ترشح پرولاکتین در زنان موجب ناباروری و آمنوره و در مردان موجب ژنیکوماستی، کاهش هورمون هورمون محرکه تیروئید موجب هیپوتیروئیدی و کمبود هورمون ضدادراری موجب دیابت بی‌مزه می‌شود.

نگارخانه[ویرایش]

برای تأییدپذیری کامل این مقاله به منابع بیشتری نیاز است. لطفاً با توجه به شیوهٔ ویکی‌پدیا برای ارجاع به منابع، با ارایهٔ منابع معتبر این مقاله را بهبود بخشید. مطالب بی‌منبع را می‌توان به چالش کشید و حذف کرد. (سپتامبر ۲۰۱۸)

ریزساختاری از قسمتی از ساختار دی‌ان‌ای پلیمرزیستی

بَسپار^[۱] یا پلیمر (به انگلیسی: Polymer) یک درشت‌مولکول است که از تعداد زیادی واحد تکرارشونده تشکیل شده‌است. هر دو پلیمر مصنوعی و پلیمر طبیعی نقش‌های اساسی و همه گیر را در زندگی روزمره ایفا می‌کنند.

واژهٔ بَسپار فارسی است و از دو بخش بَس (بسیار) و پار (پاره، قطعه) ساخته‌شده‌است.^[۲] واژه «پلیمر» از دو بخش یونانی «polys» به معنای بسیار و «meros» به معنی قسمت، پاره یا قطعه گرفته شده‌است.

گونه‌های بسپار[ویرایش]

شمار واحدهای تکرارشونده^[۳] در یک مولکول بزرگ درجه بسپارش یا درجه پلیمریزاسیون نامیده می‌شود. بسپارهایی که تنها از یک نوع واحد تکرار شونده ساخته‌شده‌اند، جوربسپار^[۴] و آنهایی که از چند گونه واحد تکرارشونده تشکیل شده‌اند، همبسپار^[۵] نامیده می‌شوند. گاهی لفظ ترپلیمر^[۶] نیز برای محصولات حاصل از بسپارش سه تک‌پار به کار می‌رود. در عین حال، در مورد محصولاتی که با بیش از سه تک‌پار بسپارش شده‌اند، لفظ ناجوربسپار^[۷] رایج است.

بیشتر مواد اساسی همچون پروتئین، چوب، کیتین، لاستیک طبیعی، لاستیک مصنوعی و رزین‌ها بَسپار هستند. بسیاری از مواد مصنوعی همچون پلاستیک‌ها، الیاف مصنوعی (نایلون، ریون و…)، چسب‌ها، شیشه و چینی مواد پلیمری هستند.

دسته‌بندی پلیمر[ویرایش]

بسپارها به دو دسته بسپارهای طبیعی و بسپارهای مصنوعی تقسیم می‌شوند. البته بسپارها را به روش‌های مختلف دیگری نیز دسته‌بندی نیز می‌کنند. دسته‌بندی زیر بر اساس ساختار بسپار انجام شده‌است.

بسپارها از نظر اثر پذیری در برابر حرارت به دو دسته گرمانرم‌ها (ترموپلاستیک‌ها)^[۸] و گرماسخت‌ها^[۹](ترموست‌ها) تقسیم می‌شوند. گرمانرم‌ها، پلیمرهایی هستند که در اثر گرم کردن ذوب می‌شوند در حالی که گرماسخت‌ها، بسپارهایی هستند که در اثر گرما ذوب نمی‌شوند بلکه در دماهای بسیار بالا به صورت برگشت‌ناپذیری تجزیه می‌شوند. بسپارها دارای خواص ویسکو الاستیک هستند و منشأ این پدیده، در گرمانرم‌ها گره خوردگی زنجیره‌ها و در گرماسخت‌ها گره خوردگی زنجیره‌ها و اتصالات شبکه‌ای آن‌ها در هم است.

آلیاژ سازی پلیمر[ویرایش]

مهم‌ترین دلایل اقتصادی آلیاژسازی بسپارها، عبارتند از:

1. به‌کارگیری بهتر و بیشتر از بسپارهای مهندسی، به وسیلهٔ آمیزش آن‌ها با گونه‌های ارزان قیمت.
2. تهیه مواد با خواص مورد نظر.
3. دست‌یابی به آلیاژهایی با کارایی بالا با استفاده از بسپارهایی که اثرات هم‌افزایی (Synergistic) دارند.
4. تنظیم ترکیب درصد اجزاﺀ آلیاژ با مشخصات مورد نیاز مصرف‌کننده.
5. بازیافت پسماندهای پلاستیک‌های مصرفی و وارد کردن آن‌ها در آلیاژسازی.

نکتهٔ مهمی که وجود دارد این است که انتخاب اجزا آمیزه باید به گونه‌ای باشد که مزایای پلیمر اول پوشانندهٔ معایب پلیمر دوم باشد.

افزودنی‌های بسپار[ویرایش]

افزودنی‌های بسپار یک نوع از افزودنی‌های شیمیایی بتن می‌باشند، این مواد برای تصحیح خواص فراورده‌های بسپاری به کار می‌رود. این مواد عبارتند از:

• نرم‌کننده‌ها: نرم‌کننده‌ها^[۱۰] افزودنی‌هایی هستند که انعطاف‌پذیری ماده‌ای را که به آن افزوده می‌شود را افزایش می‌دهد. این مواد علاوه بر صنعت پلیمر در بتون و سیمان نیز کاربرد دارد. نرم‌کننده‌های پلاستیک‌ها معمولاً از دستهٔ فتالات‌ها هستند که انعطاف‌پذیری و دوام پلاستیک را افزایش می‌دهند. عملکرد این مواد به این صورت است که با قرار گرفتن بین مولکول‌های مواد پلیمری فضاهای خالی را افزایش داده و موجب پایین آمدن دمای ذوب بلور^[۱۱] و در نتیجه نرم‌تر شدن پلیمر می‌شود.
• پایدارکننده‌ها
• رنگدانه‌ها: رنگدانه‌ها^[۱۲] موادی هستند که برای رنگ کردن و دادن خاصیت رنگی به پلیمر استفاده می‌شود و شامل رنگدانه‌های آلی و معدنی می‌شود.
  • رنگدانه‌های معدنی:^[۱۳]
    رنگدانه‌های غیرآلی، نمک‌های فلزی و اکسیدها هستند. این عوامل رنگزا می‌توانند یک لایه از یک جسم پلاستیکی را با رفتار قابل پیش‌بینی رنگی کنند. اکثر این عوامل رنگزا دارای ذراتی با ابعاد میانگین بین ۰/۲ تا ۱/۰ میکرومتر هستند.

تولیدکنندگان، رنگ‌های مرغوب را با زدودن ذرات بالاتر از ۵ میکرون، تولید می‌کنند. رنگدانه‌های غیرآلی به جز چند استثناء، مواد خام ارزان قیمت هستند که. به خاطر دوام نسبتاً پایین این رنگ‌ها، این رنگدانه‌ها همیشه بهترین کیفیت را ندارند.

• • رنگدانه‌های آلی:^[۱۴] رنگدانه‌های آلی، گسترهٔ وسیعی از لحاظ پیچیدگی ساختاری دارند؛ که ساختار این مواد می‌تواند به سادگی کربن سیاه یا به پیچیدگی ساختار چهارتایی رنگدانه‌های فتالوسیانین^[۱۵] باشد. استفاده از رنگدانه‌های آلی در آلیاژها و آمیخته‌های پلیمری به سرعت در حال افزایش است که این افزایش نتیجه‌ای از دیدگاه کاهش مصرف فلزات سنگین است. به‌طور نمونه، دوام رنگدانه‌های آلی ۱۰–۲۰ بار بیشتر از رنگ‌های غیرآلی مورد مقایسه‌است و این به خاطر این است که رنگ‌های آلی ذرات کوچکتری نسبت به رنگ‌های غیرآلی دارند.^[۱۶]
• پرکننده‌ها
• آنتی استاتیک (عامل ضد الکتریسیته ساکن)
• آنتی اکسیدانت (عوامل ضد اکسایش)
• آنتی یو وی (پایدارکننده نوری)

رشته دانشگاهی پلیمر[ویرایش]

رشته دانشگاهی پلیمر یکی از گرایشهای شیمی و مهندسی شیمی می‌باشد. این گرایش تا سال ۱۳۶۲ یکی از گرایش‌های مهندسی شیمی بود اما در حال حاضر به عنوان یک رشته مستقل با دو گرایش صنایع پلیمر و تکنولوژی و علوم رنگ در دانشگاه‌ها و مراکز آموزش عالی ارائه می‌شود، البته هنوز نیز در شماری از دانشگاه‌های کشور مهندسی پلیمر یکی از گرایش‌های مهندسی شیمی است.

جستارهای وابسته[ویرایش]

• فشردگی دی‌ان‌ای
• ترموپلاستیک
• ترموست
• الاستومر
• مهندسی پلیمر
• بسپارش
• مواد هوشمند
• سل-ژل
• ژل
• طراحی قطعات پلاستیکی

Gly-Gly یا Glycylglycine یک دی پپتید است.

Gly-Ala یک دی پپتید (مدل گوی و میله)

یک تترا پپتید(Val–Gly–Ser–Ala) با پایانه سبزرنگ آمینویی (L-Valine)و پایانه آبی‌رنگ کربوکسیلی (L-Alanine)

پـِپتید (Peptide از واژهٔ یونانی πεπτίδια به معنی: گواردنی کوچک، گوارَک) بسپار (پلیمر)های کوچکی هستند که از به هم پیوستن اسیدهای آمینه با ترتیب مشخصی و با پیوند پپتیدی تشکیل شده‌اند.

تعریف[ویرایش]

پیوندهای پپتیدی پیوندهای شیمیایی کووالانسی‌ای اند که هنگامی تشکیل می‌شوند که گروه کربوکسیل یک اسید آمینه با گروه آمینی دیگری واکنش کند. به بیانی دیگر پپتیدها آمیدهایی هستند که به واسطه اثر متقابل بین گروه‌های آمینو و کربوکسیل آمینواسیدها تشکیل می‌شوند، در چنین ترکیبهایی گروه آمینو -NHCO-، به نام اتصال یا پیوند پپتیدی نامیده می‌شود. وجه تمایز بین آن‌ها بر اساس تعداد باقی‌ماندههای اسید آمینه در هر مولکول می‌باشد، که بر این اساس به عنوان دی‌پپتید، تری‌پپتید و غیره و در نهایت پلی‌پپتید خوانده می‌شوند. پروتئین‌ها، مولکول های بس‌پپتیدی (پلی پپتیدی) ای هستند که از کنار هم قرار گرفتن چندین واحد پلی پپتیدی چه به صورت خطی و چه به شکل‌های موضعی، سه بعدی یا حتی چند زیرواحد پلی‌پپتیدی که به شکل فضایی در کنار هم قرار می‌گیرند، موسوم به ساختار نوع چهارم، تشکیل می‌شوند.

تمایز بین آن‌ها در این است که پپتیدها رشته‌هایی کوتاه و پلی‌پپتیدها و پروتئین‌ها رشته‌هایی بلند از اسید آمینه هستند. به عبارتی تمایز بین آن‌ها در تعداد پپتیدهای تشکیل دهنده زنجیره می‌باشد. کوتاه‌ترین پپتیدها دی پپتیدها هستند، که شامل دو اسید آمینه پیوند شده توسط یک پیوند پپتیدی ساده می‌باشند، و بعد از آن تری پپتید، تترا پپتید و … یک بس پپتید (پلی پپتید) یک زنجیره طولانی، پیوسته و بدون شاخه از اسیدهای آمینه است. همچنین پپتیدها از پروتئین‌ها بر اساس اندازه تمیز داده می‌شوند و به عنوان یک قرارداد شامل پنجاه اسید آمینه یا کمتر هستند.^[۱] پروتئین‌ها شامل یک یا بیشتر از پلی پپتیدهایی هستند که بر اساس کارکرد زیست‌شناسی‌شان در کنار هم قرار گرفته‌اند، این دسته‌ها اغلب با لیگاند‌هایی همچون کوآنزیم‌ها، کوفاکتور‌ها یا پروتئین‌های دیگر یا درشت‌مولکول دیگری (همچون DNA ،RNA و …) یا مجموعه‌های بزرگ مولکولی پیچیده پیوند تشکیل می‌دهند. در نهایت هر چند آنچه که در تکنیک‌های آزمایشگاهی به منظور تعیین یا تشخیص به کار برده می‌شوند در مورد پپتیدها متفاوت است با پلی پپتیدها و پروتئینها، (به عنوان نمونه تعیین و تشخیص با روش‌های الکتروفورز، کروماتوگرافی و غیره)، با این همه مرز مشخصی بین پپتیدها و پلی پپتیدها یا پروتئین‌ها وجود ندارد. پپتیدهای بلند زنجیره مانند بتا-آمیلویید به عنوان پروتئین مورد مطالعه قرار می‌گیرند و پروتئین‌های کوچکتر مانند انسولین به عنوان پپتید. از این رو پپتیدها در ردیف مواد شیمیایی چندپار(اولیگومر) و بسپار(پلی‌مر) قرار می‌گیرند در حالی که همچنان جز اسیدهای نوکلییک، اولیگوساکارید‌ها و پلی‌ساکارید‌ها طبقه‌بندی می‌شوند.

اسیدهای آمینه‌ای که در زمره پپتیدها جای داده می‌شوند، باقی مانده^[۲] واکنشی هستند که در طی آن یا یک یون هیدروژن از پایانه آمینی یا یک یون هیدروکسیل از پایانه کربوکسیلی یا هر دو آزاد می‌شوند، همچنانکه یک مولکول آب در طی تشکیل هر پیوند آمیدی آزاد می‌شود. همه پپتیدها به جز پپتیدهای حلقوی دارای یک پایانه نیتروژنی و یک پایانه کربنی هستند (همان‌طور که در شکل تتراپپتید نشان داده شده‌است).

در نمایش ساختمان‌های پپتیدی، بر حسب قرارداد، باقی‌مانده اسید آمینه انتهایی N- (دارای گروه آمینو آزاد) در منتهی‌الیه سمت چپ و باقی مانده اسید آمینه انتهایی -C(دارای گروه کربوکسیل آزاد) در منتهی‌الیه سمت راست نوشته می‌شود.

مطالعه پپتیدها به‌طور عمده گامی به سوی درک ترکیب‌های پیچیده‌تر، یعنی پروتئین‌ها بوده‌است. به هر حال پپتیدها به نوبه خود ترکیب‌های بسیار مهمی هستند: به عنوان مثال: تری پپتید گلوتاتیون در بیشتر سلول‌های زنده یافت می‌شود؛ آلفا-کورتیکوتروپین، که از ۳۹ باقی‌مانده آمینو اسید تشکیل می‌شود، بخشی از هورمون آدرنوکورتیکوتروپین ACTH است. از مدت‌ها قبل معلوم شده بود نوناپپتید اکسی توسین که از لوب خلفی هیپوفیز ترشح می‌شود، دارای خاصیت تحریکی در انقباض عضله رحم است. تحقیقات نشان داده‌اند که پپتیدهایی نسبتاً کوچک بر روی لذتهای تماسی و جنسی پستانداران مؤثرند. این پپتیدها بر روی همخوابگی، در آغوش گرفتن فرزند و حتی معاشرت و مراوده با مردمان تأثیر می‌گذارند. این ترکیب‌ها به هورمون ارضا موسومند و راهنمای لذت خوانده می‌شوند.^[۳]

دسته‌بندی پپتیدها[ویرایش]

پپتیدها بر اساس چگونگی تشکیلشان به گروه‌های مختلف دسته‌بندی می‌شوند.

پپتیدهای شیر[ویرایش]

پپتیدهای شیر در یک روند طبیعی طی شکست آنزیمی توسط آنزیم‌های هضم‌کننده از پروتئین کازیین شیر به وجود می‌آیند. آن‌ها همچنین می‌توانند از پروتئینازِ لاکتوباسیلی در طی تخمیر شیر نیز ایجاد شوند. کازیین خانواده‌ای از پروتئین‌های هتروژن بوده که به چهار گروه آلفا کازیین، بتا کازیین، گاما کازیین و کاپا کازیین تقسیم می‌شوند؛ کازیین منبع غنی پپتیدهای زیست فعال است. این پپتیدها علاوه بر ارزش تغذیه‌ای بالا، دارای ویژگی‌های بیولوژیکی و فیزیولوژیکی متعددی هستند. اثرات ضد سرطانی، ضد پوسیدگی دندان، ضد باکتریایی و ضد ویروسی، هیپوکلسترولمی،^[۴] ضد پرفشاری خون و نیز تنظیم پاسخهای ایمنی تأیید شده‌اند.^[۵]

پپتیدهای ریبوزومی[ویرایش]

پپتیدهای ریبوزومی توسط ترجمه mRNA ساخته می‌شوند. آن‌ها اغلب دستمایه پروتئین کافت^[۶] به منظور ساخت شکل کامل پروتئین‌ها قرار می‍گیرند. این ترکیب‌ها نوعاً در ارگانیسم‌های تکامل یافته تر، به عنوان هورمون و مولکول‌های نشانه‌گذار^[۷] عمل می‌کنند. بعضی از ارگانیسم‌ها، پپتیدها را به عنوان پادزیست^[۸] تولید می‌کنند، مانند میکروسینها.^[۹] از آنجا که آن‌ها اجزای سلولی-مولکولیِ ترجمه شده‌اند، باقییماندههای آمینواسیدی محدود می‌شوند به استفاده توسط ریبوزومها. به هر حال، در این پپتیدها، به‌طور متناوب تعدیلاتی بعد از ترجمه رخ می‌دهد همچون فسفریلاسیون،^[۱۰] هیدروکسیلاسیون،^[۱۱] سولفوناسیون،^[۱۲] پالمیتولاسیون،^[۱۳] گلیکوزیلاسیون^[۱۴] و تشکیل دی سولفید. پپتیدهای ریبوزومی معمولاً خطی هستند، اگرچه ساختمان‌های قوسی^[۱۵] نیز مشاهده شده‌اند. گاهی تغییرات ساختمانی نامتعارف بیشتری رخ می‌دهد، مانند راسمیزاسیون^[۱۶] L-آمینواسیدها به D-آمینواسیدها در سم موجود در زهر نوک‌اردکی.

پپتیدهای غیرریبوزومی[ویرایش]

پپتیدهای غیر ریبوزومی به جای ریبوزوم توسط آنزیمهایی ساخته می‌شوند که مختص هر پپتید هستند. معروفترین پپتید غیر ریبوزومی گلوتاتیون^[۱۷] است، که یک جز سازنده سیستم‌های دفاعی ضد اکسنده^[۱۸] در بیشتر ارگانیسم‌های هوازی از جمله انسان می‌باشد. بقیه انواع پپتیدهای غیر ریبوزومی بیشتر در ارگانیسم‌های تک سلولی، گیاهان و قارچها وجود دارند و توسط کمپلکسهای آنزیمی پیمانه‌ای^[۱۹] که سنتتازهای پپتیدی غیر ریبوزومی^[۲۰] نامیده می‌شوند، ساخته می‌شوند. این کمپلکس‌ها اغلب در وضعیتی مشابه پدید می‌آیند، و می‌توانند شامل قسمت‌های متفاوت زیادی جهت اجرای یک سری متنوع از دستکاری‌های شیمیایی در توسعه محصولات باشند. این پپتیدها اغلب حلقوی هستند و می‌توانند ساختمان‌های حلقوی بسیار پیچیده‌ای داشته باشند، اگر چه پپتیدهای غیر ریبوزومی خطی هم معمول هستند. از هنگامیکه سیستم‌های ماشینی برای ساخت اسیدهای چرب و پلی‌کتیدها به راه افتادند، اغلب ترکیب‌های هیبرید دیده می‌شوند. وجود اکسازول^[۲۱] یا تیازول^[۲۲] اغلب نشان می‌دهد که ترکیب مورد نظر به روش‌های ماشینی ساخته شده‌است.

پپتون‌ها[ویرایش]

پپتون^[۲۳] ترکیبی با تعداد محدودی اسید آمینه، معمولاً بین ۳ تا ۱۰ اسید آمینه است که از تجزیه(هیدرولیز) پروتئین معمولاً شیر و گوشت حیوانی بدست می‌آید. پپتون‌ها در رشد باکتری‌ها و قارچ‌ها به عنوان واسطه تغذیه‌ای عمل می‌کنند. باکتری‌ها و سلول‌ها جهت رشد و نمو خود نیاز به منبع کربن و نیتروژن دارند که پپتون‌ها مهم‌ترین و اصلی‌ترین منبع نیتروژن جهت رشد و نمو آن‌ها هستند. پپتون‌ها معمولاً به صورت پودر یا گرانول و به روش اسپری-درایر^[۲۴] تهیه می‌شوند و در آب و حلال‌های آبی محلولند.

پپتون‌ها در صنایع مختلف مانند موسسات تولید واکسن و دارو، آرایشی و بهداشتی، کارخانه‌های تولید مخمر و مایه مخمر، تولید محیطهای کشت باکتریایی و سلولی از جمله در آزمایشگاه‌های تشخیص طبی، برخی صنایع غذایی تولیدکننده خوراکی‌های فراوری شده و غذاهای آماده، همچنین تولید بستنی، تولید مکملها، کنسانتره، و خوراک دام و طیور^[۲۵] و … و بسیاری دیگر از تولیدات فراورده‌های زیستی (بیولوژیک) به‌طور گسترده استفاده می‌شوند.

قطعه‌های پپتیدی[ویرایش]

قطعه‌های پپتیدی اشاره دارد به قطعاتی از پروتئین که جهت شناسایی کمی یا کیفی یک پروتئین معین استفاده می‌شوند. اغلب این قطعات پپتیدی محصول تخریب آنزیمی یا هیدرولیز جزیی یک پروتئین کامل هستند که در آزمایشگاه در شرایط کنترل شده روی نمونه انجام می‌شوند، اما از تخریب اجزای پروتئینی در شرایط طبیعی و تحت اثر عوامل تخریبی طبیعی نیز می‌توانند ایجاد شوند.

سنتز پپتیدها[ویرایش]

از آنجا که پپتیدهای بلند زنجیره همان پروتئین‌ها هستند، بنابراین سنتز پروتئین در واقع به نوعی همان فرایند ساخت پروتئین است. اتصال آمینو اسیدهای مختلف به یکدیگر از طریق پیوندهای آمیدی یا پپتیدی منجر به سنتز پپتید یا در نهایت پروتئین خواهد شد.

مسیر ثابت در ترکیب پپتیدها

پپتیدها در زیست‌شناسی مولکولی[ویرایش]

پپتیدها به چند دلیل در زیست‌شناسی مولکولی دارای اهمیت ویژه‌ای شده‌اند. اول اینکه پپتیدها اجازه تولید آنتی بادیهای پپتیدی را در حیوانات بدون نیاز به پالایش پروتئین مورد نظر می‌دهند. این شامل سنتز پپتیدهای آنتی‌ژنیکِ پروتئین مورد نظر می‌شود. در آن صورت این پپتیدها برای ساخت آنتی‌بادی ضد پروتئین خرگوش یا موش می‌توانند استفاده شوند.

دلیل دیگر این است که پپتیدها در اندازه‌گیری به روش طیف‌سنجی جرمی مورد استفاده قرار می‌گیرند؛ و به ما اجازه می‌دهند که پروتئین‌های مورد نظر خود را بر اساس جرم یا توالی پپتیدها شناسایی کنیم. در این مورد پپتیدها اغلب توسط روش هضم درون ژلی^[۲۶] بعد از جداسازی به روش الکتروفورزِ پروتئین‌ها ایجاد می‌شوند.
پپتیدها اخیراً در مطالعه ساختمان و عملکرد پروتئین استفاده شده‌اند. برای مثال پپتیدهای مصنوعی^[۲۷] می‌توانند در تعیین محل رخدادن کنش و واکنش‌های بین پروتئین و پپتید به عنوان ردیاب استفاده شوند. همچنین پپتیدهای بازدارنده در تحقیقات بالینی جهت بررسی آثار پپتیدها روی جلوگیری از پیشرفت پروتئین‌های سرطانی و دیگر بیماری‌ها استفاده می‌شوند. برای مثال یکی از امیدوارانه‌ترین کاربردها در این زمینه مطالعه پپتیدهایی است که به ساخت LHRH^[۲۸] منتهی می‌شوند. این پپتیدهای ویژه به عنوان یک همکنش کننده^[۲۹] عمل می‌کنند، به این معنی که به یک سلول به گونه‌ای می‌چسبند که دریافت‌کننده‌های LHRH را تحت کنترل درآورند. فرایند بازدارندگی سلول‌های دریافت‌کننده هورمون، حکایت از این دارد که پپتیدها می‌توانند در درمان سرطان پروستات سودمند باشند. اما پیش از نسبت دادن خواص ضد سرطانی به پپتیدها و اثبات آنچه که توسط پپتیدها به نمایش درآمده‌اند، تحقیقات و آزمایش‌های بیشتری لازم است تا با قطعیت بتوان آن‌ها را پذیرفت.

خانواده‌های معروف پپتید[ویرایش]

خانواده‌های پپتیدهای مورد بحث در این بخش، پپتیدهای ریبوزومی هستند و معمولاً با فعالیت هورمونی. همه این پپتید بایگانی‌شده در ۳۰ نوامبر ۲۰۲۰ توسط Wayback Machineها توسط سلول‌ها تا اندازه پروپپتیدها^[۳۰] یا پروپروتئین‌ها^[۳۱] سنتز می‌شوند و پیش از خروج از سلول کوتاه می‌شوند و به داخل جریان خون جایی که آن‌ها وظیفه نشانه‌گذاری خود را اجرا می‌کنند، جاری می‌شوند.

• پپتیدهای تاکی‌کینین^[۳۲]
• ماده P^[۳۳]
• کاسینین^[۳۴]
• نوروکینین A^[۳۵]
• اِلِدویسین^[۳۶]
• نوروکینین B
• پپتیدهای وازو-اکتیو روده‌ای^[۳۷]
• VIP (پپتید وازو-اکتیو روده‌ای؛PHM27)
• PACAP (پپتید فعال‌کننده آدنیلات سیکلاز مخاطی)^[۳۸]
• پپتید PHI 27 (ایزولوسین هیستیدین27)^[۳۹]
• GHRH 1-24 (هورمون آزادکننده هورمون رشد ۲۴–۱)^[۴۰]
• گلوکاگون^[۴۱]
• سکرتین^[۴۲]
• پپتیدهای وابسته به پلی‌پپتیدهای لوزالمعده‌ای
• NPY (نوروپپتید Y)^[۴۳]
• PYY (پپتید YY)^[۴۴]
• APP (پلی پپتید لوزالمعده‌ای طیور)^[۴۵]
• PPY (پلی پپتید لوزالمعده‌ای)^[۴۶]
• پپتیدهای مخدره^[۴۷]
• پپتیدهای پروپیوملانوکورتین (POMC)^[۴۸]
• پنتا پپتیدهای انکفالین^[۴۹]
• پپتیدهای پرودی نورفین^[۵۰][۵۱]
• پپتیدهای کالسیتونین^[۵۲]
• کالسیتونین
• آمیلین^[۵۳]
• AGG01^[۵۴]
• پپتیدهای دیگر
• پپتیدهای دافع نمک سدیم نوعB^[۵۵] با علامت اختصاری BNP – در ماهیچه قلب تولید می‌شوند و در تشخیص بیماری کاربرد دارند.
• لاکتوتری پپتیدها^[۵۶] – لاکتو تری پپتیدها ممکن است عامل کاهش فشار خون باشند، اگر چه شواهد هنوز روشن نیستند.

نقش پپتیدها در گرسنگی و سیری[ویرایش]

پپتیدهای موجود در معده و روده در سیری و گرسنگی نقش ایفا می‌کنند.

پپتیدهای سیری[ویرایش]

غذای هضم شده با گیرنده‌های تارهای معدی روده‌ای تعامل می‌کنند و نتیجهٔ این تعامل، آزاد شدن پپتیدها در جریان خون است. ده‌ها پپتید (از جمله کوله‌سیستوکینین^[۵۷] (CCK)، گلوکاگون، بومبزین،^[۵۸] هورمون محرک آلفا ملانوسیت^[۵۹] و سوماتوستاتین^[۶۰]) مقدار غذا خوردن را کم می‌کنند. به ویژه دوز بسیار پایین از کوله‌سیستوکینین، اشتها و خوردن را کم می‌کند و بنابراین می‌توان آن را «پپتید سیری» (یا پپتیدی که اشتها را کم می‌کند) در نظر گرفت.^[۶۱]

پپتیدهای گرسنگی[ویرایش]

این پپتیدها اشتها را زیاد می‌کنند. این پپتیدها در مغز به ویژه هیپوتالاموس ساخته می‌شوند.^[۶۲] معروف‌ترین آن‌ها عبارتند از:^[۶۳] پپتید عصبی Y،^[۶۴] گالانین،^[۶۵] اورکسین A^[۶۶] و گرلین^[۶۷]

دکاپپتید[ویرایش]

ساختار GnRH

آنژیوتانسین I

دکاپپتید به پلی پپتیدهایی اطلاق می‌شود که از ده اسید آمینه تشکیل شده‌اند. به عنوان نمونه، آنژیوتانسین I نوعی دکاپپتید است. دکا یکی از پیشوندهای SI است که برابر است با ده و علامت اختصاری آن در سیستم متریک da می‌باشد. پـپتید (از واژهٔ یونانی πεπτίδια به معنی :هضم شدهٔ کوچک) , پلیمر کوچکی است که از به هم پیوستن اسیدهای آمینه با ترتیب مشخصی تشکیل شده‌است. آنژیوتانسین I نوعی دکاپپتید است که در سیستم رنین-آنژیوتانسین-آلدوسترون نقش بازی می‌کند. هورمون رهاکننده گنادوتروپین (GnRH) نیز نوعی دکاپپتید است که مسئول رهاسازی هورمون محرک فولیکول (FSH) و هورمون زردینه ساز (LH) از بخش جلویی غده هیپوفیز است.^[۶۸][۶۹]

یادداشت‌هایی دربارهٔ واژگان[ویرایش]

طول پپتید:

• یک پلی پپتید یک زنجیره خطی منفرد از تعداد زیادی اسید آمینه است، که توسط پیوندهای آمیدی به هم متصل شده‌اند.
• یک پروتیین تشکیل شده از یک یا بیشتر پلی‌پپتید (طول آن بیشتر از ۵۰ اسید آمینه است).^[۷۰]
• یک اولیگوپپتید شامل فقط تعداد کمی اسید آمینه است (بین ۲ تا ۲۰).

تعداد اسیدهای آمینه

• مونو پپتید یک اسید آمینه در ساختار خود دارد.
• دی پپتید دو اسید آمینه در ساختار خود دارد.
• تری پپتید سه اسید آمینه در ساختار خود دارد.
• تترا پپتید چهار اسید آمینه در ساختار خود دارد.
• پنتا پپتید پنج اسید آمینه در ساختار خود دارد.
• هگزا پپتید شش اسید آمینه در ساختار خود دارد.
• هپتا پپتید هفت اسید آمینه در ساختار خود دارد.
• یک اکتا پپتید (مثل انجیو تنسین II)^[۷۱] هشت اسد آمینه در ساختار خود دارد.
• یک نونا پپتید (مثل اکسی توسین^[۷۲]) نُه اسید آمینه در ساختار خود دارد.
• یک دکا پپتید (مثل هورمون آزادکننده گنادوتروپین^[۷۳] و نیز آنجیو تنسین I^[۷۴]) ده اسید آمینه در ساختار خود دارد.
• آندکا پپتید (یا مونو دکا پپتید)^[۷۵] یازده اسید آمینه در ساختار خود دارد، دو دکا پپتید (یا دی دکا پپتید) دوازده اسید آمینه، تری دکا پپتید سیزده اسید آمینه و همین‌طور الی آخر.
• آیکوسا پپتید^[۷۶] بیست اسید آمینه در ساختار خود دارد، تری‌کونتا پپتید سی اسید آمینه، تتراکونتا پپتید چهل اسید آمینه^[۷۷] و همین‌طور الی آخر.

کارکرد

• یک نوروپپتید^[۷۸] پپتیدی است که در ارتباط با بافت عصبی فعالیت می‌کند.
• یک لیپو پپتید^[۷۹] پپتیدی است که ساختار چربی در ساختمان خود دارد، و پپدوسینها^[۸۰] لیپوپپتیدهایی هستند که با GPCRها^[۸۱] فعل و انفعال دارند.
• یک هورمون پپتیدی، پپتیدی است که به عنوان یک هورمون عمل می‌کند.
• یک پروتئوز^[۸۲] مخلوطی پپتیدی است که توسط هیدرولیز پروتیین تشکیل می‌شود. این واژه هم‌اکنون کمتر استفاده می‌شود.

دوپینگ در ورزش[ویرایش]

واژه پپتید در زمینه دوپینگ در ورزش به‌طور نابجا یا در یک برداشت ناروشن به معنی هورمون‌های پپتیدی و سکرتاگوگهای غیرقانونی به کار می‌رود: پپتیدهای سکرتاگوگیِ غیرمجاز تحت عنوان جدول شماره ۲ مواد ممنوعه (جدول S۲)، در فهرست مواد ممنوعه آژانس جهانی مبارزه با دوپینگ (WADA) طبقه‌بندی می‌شوند، و بنابراین برای استفاده توسط ورزشکاران حرفه‌ای داخل و خارج مسابقات ممنوع شده‌اند. چنین سکرتاگوگ‌های پپتیدی دست کم از سال ۲۰۰۸ در فهرست مواد ممنوعه آژانس جهانی مبارزه با دوپینگ بوده‌اند. کمیسیون جرم و جنایت استرالیا (در حالی که به اشتباه از واژه پپتید استفاده می‌کند) به سوء مصرف سکرتاگوگ‌های پپتیدی غیرمجاز در ورزش استرالیا از جمله پپتیدهای آزادکننده هورمون رشد CJC1295 و نیز CHRP-6^[۸۳] و GHSR^[۸۴] (ژن) و هگزارلین^[۸۵] اشاره می‌کند. در حال حاضر بحثی روی قانونی بودن یا نبودن استفاده از سکرتاگوگ‌های پپتیدی در ورزش وجود دارد.